किसी भी प्रोटीन की कार्यप्रणाली किसी अन्य पदार्थ - एक लिगैंड के साथ चुनिंदा रूप से बातचीत करने की क्षमता पर आधारित होती है। एक लिगैंड या तो एक कम आणविक भार पदार्थ या एक अन्य प्रोटीन सहित एक मैक्रोमोलेक्यूल हो सकता है। लिगैंड प्रोटीन अणु की सतह पर एक विशिष्ट साइट से जुड़ता है - बाध्यकारी केंद्र (सक्रिय केंद्र)।

इंटरैक्शन (मान्यता) की विशिष्टता अक्सर लिगैंड की संरचना के साथ बाध्यकारी केंद्र की संरचना की पूरकता द्वारा प्रदान की जाती है, जैसा कि यह प्रोटोमर्स से हीमोग्लोबिन की स्व-विधानसभा के दौरान होता है। कभी-कभी चयनात्मकता मुख्य रूप से उस परमाणु की प्रतिक्रियाशीलता पर निर्भर करती है जिससे लिगैंड सीधे जुड़ा होता है। एक उदाहरण मायोग्लोबिन या हीमोग्लोबिन में लोहे के परमाणु में ऑक्सीजन का योग है। हालांकि, ऐसे मामलों में भी, चयनात्मकता काफी हद तक अणु के प्रोटीन भाग पर निर्भर करती है। अन्य प्रोटीनों में एक ही लोहे का परमाणु (हीम के भाग के रूप में) - साइटोक्रोमेस - पूरी तरह से अलग तरीके से कार्य करता है: यह इलेक्ट्रॉनों के वाहक के रूप में कार्य करता है, उन्हें कुछ पदार्थों से प्राप्त करता है और उन्हें दूसरों में स्थानांतरित करता है (इस मामले में, लोहा वैकल्पिक रूप से शिष्ट हो जाता है) या त्रिसंयोजक)।
एक प्रोटीन और एक लिगैंड के बीच के बंधन या तो सहसंयोजक या गैर-सहसंयोजक हो सकते हैं।
बाध्यकारी केंद्र कभी-कभी प्रोटीन अणु की सतह के एक छोटे से हिस्से पर कब्जा कर लेता है (हीमोग्लोबिन में, ऑक्सीजन बाध्यकारी केंद्र केवल लौह परमाणु का क्षेत्र होता है), कभी-कभी यह सतह के एक महत्वपूर्ण हिस्से पर कब्जा कर लेता है (उदाहरण के लिए, संपर्क सतहों हीमोग्लोबिन प्रोटोमर्स)।
एक प्रोटीन अणु में समान या भिन्न विशिष्टता वाले एक, दो या अधिक सक्रिय स्थान हो सकते हैं। उदाहरण के लिए, प्रत्येक हीमोग्लोबिन प्रोटोमर में तीन अन्य प्रोटोमर्स के लिए तीन बाइंडिंग साइट और एक हीम बाइंडिंग साइट होती है। टेट्रामेरिक हीमोग्लोबिन अणु में ऑक्सीजन बंधन के लिए चार सक्रिय केंद्र (लौह परमाणु) होते हैं।
सक्रिय केंद्र अमीनो एसिड अवशेषों से बनता है, जो अक्सर पेप्टाइड श्रृंखला में दूर स्थित होता है। द्वितीयक और तृतीयक संरचना के निर्माण के परिणामस्वरूप उन्हें एक स्थान पर एकत्र किया जाता है। इसलिए, प्रोटीन विकृतीकरण के दौरान, सक्रिय केंद्र नष्ट हो जाते हैं और जैविक गतिविधि खो जाती है। कॉम्प्लेक्स के गठन को मुक्त लिगैंड एल की एकाग्रता में कमी या पीएल कॉम्प्लेक्स की एकाग्रता में वृद्धि से देखा जा सकता है, अगर इसका गठन होता है किसी भी नई संपत्ति की उपस्थिति के साथ, उदाहरण के लिए, वर्णक्रम के पराबैंगनी भाग में रंग या अवशोषण में परिवर्तन। इस पद्धति का उपयोग व्यक्तिगत प्रोटीनों के मात्रात्मक निर्धारण के लिए भी किया जाता है (नीचे देखें)।
पी की निरंतर एकाग्रता और एल की बढ़ती एकाग्रता पर, पीएल की एकाग्रता एक अतिशयोक्तिपूर्ण वक्र के साथ बढ़ जाती है, जब संपूर्ण प्रोटीन लिगैंड (संतृप्ति वक्र) से बंधे होते हैं तो अधिकतम होता है। ओलिगोमेरिक प्रोटीन के लिए, संतृप्ति वक्र एस-आकार का हो सकता है। संतृप्ति की डिग्री प्रारंभिक (लिगैंड जोड़ने से पहले) प्रोटीन एकाग्रता [पी] 0 से परिसर की एकाग्रता के प्रतिशत के रूप में व्यक्त की जा सकती है: संतृप्ति की डिग्री (/ [पी] 0) 100 (छवि। 1.29; चित्र 1.26 भी देखें)।
यह प्रतिक्रिया संतुलन समीकरण से अनुसरण करता है कि यदि [पी] =, तो के = [एल]। समानता [P] का अर्थ है प्रोटीन की आधी-संतृप्ति, अर्थात वह अवस्था जब 50% प्रोटीन अणु लिगैंड से बंधे होते हैं, और 50% मुक्त रहते हैं: [P] = = 1 / लगातार, Ktss संख्यात्मक रूप से एकाग्रता के बराबर है लिगैंड की जिस पर अर्ध-संतृप्ति हासिल की जाती है। अंजीर पर। 1.29 दिखाता है कि K को संतृप्ति वक्र से कैसे निर्धारित किया जा सकता है और, जिससे प्रोटीन के लिए लिगैंड की आत्मीयता का अनुमान लगाया जा सकता है।

एक प्रोटीन की सक्रिय साइटयह लिगैंड के लिए प्रोटीन की बाध्यकारी साइट है। ग्लोब्यूल की सतह पर एक साइट बनती है, जो खुद को अन्य अणुओं से जोड़ सकती है जिन्हें कहा जाता है लाइगैंडों . एक प्रोटीन का सक्रिय केंद्र अमीनो एसिड के पार्श्व समूहों से बनता है जो तृतीयक संरचना के स्तर के करीब होते हैं। पेप्टाइड श्रृंखला के रैखिक अनुक्रम में, वे एक दूसरे से महत्वपूर्ण रूप से दूर की दूरी पर स्थित हो सकते हैं। लिगैंड के साथ बातचीत करते समय प्रोटीन उच्च विशिष्टता प्रदर्शित करते हैं। लिगैंड के साथ प्रोटीन की बातचीत की उच्च विशिष्टता लिगैंड की संरचना के साथ प्रोटीन की सक्रिय साइट की संरचना की पूरकता द्वारा प्रदान की जाती है। संपूरकता परस्पर क्रिया करने वाले अणुओं का स्थानिक और रासायनिक पत्राचार है। प्रोटीन लिगैंड बाइंडिंग साइट अक्सर डोमेन के बीच स्थित होती हैं (उदाहरण के लिए, ट्रिप्सिन लिगैंड बाइंडिंग साइट में 2 डोमेन एक खांचे से अलग होते हैं)।

प्रोटीन की कार्यप्रणाली लिगेंड्स के साथ उनकी विशिष्ट बातचीत पर आधारित होती है। अद्वितीय सक्रिय केंद्रों वाले 50,000 अलग-अलग प्रोटीन जो केवल विशिष्ट लिगेंड से जुड़ सकते हैं और सक्रिय केंद्र की संरचनात्मक विशेषताओं के कारण, उनके निहित कार्यों को प्रदर्शित करते हैं। जाहिर है, प्राथमिक संरचना में प्रोटीन के कार्य के बारे में जानकारी होती है।

चतुर्धातुक संरचना- यह संरचनात्मक संगठन का उच्चतम स्तर है, जो सभी प्रोटीनों के लिए संभव नहीं है। चतुर्धातुक संरचना को अंतरिक्ष में पॉलीपेप्टाइड जंजीरों को बिछाने और संरचनात्मक और कार्यात्मक मामलों में एकल मैक्रोमोलेक्यूलर गठन के रूप में समझा जाता है। प्रत्येक व्यक्तिगत पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला, जिसे कहा जाता है प्रोटोमर या सब यूनिटों , ज्यादातर में जैविक गतिविधि नहीं होती है। प्रोटीन अपने घटक प्रोटोमर्स के स्थानिक जुड़ाव के एक निश्चित तरीके से इस क्षमता को प्राप्त करता है। परिणामी अणु कहा जाता है ओलिगोमर (मल्टीमर) .

चतुष्कोणीय संरचना को गैर-सहसंयोजक बंधों द्वारा स्थिर किया जाता है जो प्रोटोमर्स के संपर्क पैड के बीच उत्पन्न होते हैं जो एक दूसरे के साथ पूरकता के प्रकार से बातचीत करते हैं।

चतुष्कोणीय संरचना वाले प्रोटीन में कई एंजाइम (लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज, ग्लूटामेट डिहाइड्रोजनेज, आदि), साथ ही हीमोग्लोबिन, मांसपेशी सिकुड़ा प्रोटीन मायोसिन शामिल हैं। कुछ प्रोटीनों में बहुत कम संख्या में 2-8 सबयूनिट होते हैं, अन्य में सैकड़ों या हजारों सबयूनिट होते हैं। उदाहरण के लिए, तम्बाकू मोज़ेक वायरस प्रोटीन में 2130 सबयूनिट हैं।

एक चतुर्धातुक संरचना वाले प्रोटीन का एक विशिष्ट उदाहरण हीमोग्लोबिन है। हीमोग्लोबिन अणु में 4 सबयूनिट होते हैं, यानी, पॉलीपेप्टाइड चेन, जिनमें से प्रत्येक हीम से जुड़ी होती है, जिनमें से 2 पॉलीपेप्टाइड चेन को -2afla और -2beta कहा जाता है। वे पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की प्राथमिक संरचना और लंबाई में भिन्न होती हैं।

चतुर्धातुक संरचना बनाने वाले बंधन कम मजबूत होते हैं। कुछ एजेंटों के प्रभाव में, प्रोटीन को अलग-अलग उपइकाइयों में अलग किया जाता है। जब एजेंट को हटा दिया जाता है, तो उपइकाइयां पुन: जुड़ सकती हैं और प्रोटीन का जैविक कार्य बहाल हो जाता है। इसलिए, जब यूरिया को एक हीमोग्लोबिन समाधान में जोड़ा जाता है, तो यह इसके 4 सब यूनिटों में विघटित हो जाता है, जब यूरिया हटा दिया जाता है, तो हीमोग्लोबिन की संरचनात्मक और कार्यात्मक भूमिका बहाल हो जाती है।

काम का अंत -

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जैव रसायन। गिलहरी। अमीनो एसिड - प्रोटीन के संरचनात्मक घटक

प्रोटीन अमीनो एसिड प्रोटीन के संरचनात्मक घटक हैं .. प्रोटीन .. प्रोटीन नाइट्रोजन युक्त उच्च आणविक कार्बनिक यौगिक होते हैं जिनमें एक श्रृंखला में जुड़े अमीनो एसिड होते हैं ..

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एंजाइमों की क्रिया का तंत्र
आधुनिक अवधारणाओं के अनुसार, एक सब्सट्रेट के साथ एक एंजाइम की बातचीत को सशर्त रूप से 3 चरणों में विभाजित किया जा सकता है: चरण 1 को सब्सट्रेट के एंजाइम के प्रसार की विशेषता है

एसिड-बेस कटैलिसीस
एंजाइम के सक्रिय केंद्र में अम्लीय और बुनियादी प्रकार के समूह होते हैं। अम्ल-प्रकार के समूह H+ से अलग हो जाते हैं और उन पर ऋणात्मक आवेश होता है। मूल प्रकार के समूह H+ जोड़ते हैं और एक पॉली होता है

ए)। फिशर की परिकल्पना
इसके अनुसार, सब्सट्रेट और एंजाइम की सक्रिय साइट के बीच सख्त स्टेरिक पत्राचार होता है। फिशर के अनुसार, एक एंजाइम एक कठोर संरचना है, और सब्सट्रेट इसके सक्रिय केंद्र की एक डाली है।

कार्बोहाइड्रेट चयापचय
कार्बोहाइड्रेट का चयापचय 1. एक पशु जीव के मूल कार्बोहाइड्रेट, उनकी जैविक भूमिका। 2. पाचन तंत्र के अंगों में कार्बोहाइड्रेट का परिवर्तन। 3. जैवसंश्लेषण और क्षय

कार्बोहाइड्रेट की जैविक भूमिका
कार्बोहाइड्रेट की जैविक भूमिका: 1. ऊर्जा। जब 1 ग्राम कार्बोहाइड्रेट को अंतिम उत्पादों (CO2 और H2O) में ऑक्सीकृत किया जाता है, तो 4.1 किलो कैलोरी ऊर्जा निकलती है। कार्बोहाइड्रेट की हिस्सेदारी लगभग 60-70 है

पाचन तंत्र में कार्बोहाइड्रेट का परिवर्तन
पाचन तंत्र में कार्बोहाइड्रेट का रूपांतरण मानव शरीर के लिए भोजन के मुख्य कार्बोहाइड्रेट हैं: स्टार्च, ग्लाइकोजन, सुक्रोज, लैक्टोज। अंतर्ग्रहण स्टार्च

जैवसंश्लेषण और ग्लाइकोजन का टूटना
बायोसिंथेसिस और ऊतकों में ग्लाइकोजन का विनाश। ग्लाइकोजन रोग। यह पाया गया कि ग्लाइकोजन को लगभग सभी अंगों और ऊतकों में संश्लेषित किया जा सकता है। हालांकि, इसका सबसे बड़ा अंत

अवायवीय ग्लाइकोलाइसिस
शरीर की कार्यात्मक स्थिति के आधार पर, अंगों और ऊतकों की कोशिकाएं पर्याप्त ऑक्सीजन की आपूर्ति की स्थिति में हो सकती हैं और इसकी कमी का अनुभव कर सकती हैं, फिर

एरोबिक ग्लाइकोलाइसिस (हेक्सोज डाइफॉस्फेट मार्ग)
हेक्सोडायफोस्फेट पथ। ऊतकों में एरोबिक कार्बोहाइड्रेट अपचय का यह शास्त्रीय मार्ग साइटोप्लाज्म में पाइरूवेट गठन के चरण में आगे बढ़ता है और कॉन के गठन के साथ माइटोकॉन्ड्रिया में समाप्त होता है।

हेक्सोज मोनोफॉस्फेट मार्ग
ऊतकों में ग्लूकोज रूपांतरण का हेक्सोसोमोनोपॉस्फेट पथ, प्रतिक्रियाओं का रसायन। इस मार्ग के साथ ग्लूकोज ऑक्सीकरण कोशिकाओं के कोशिका द्रव्य में होता है और इसे दो क्रमिक शाखाओं द्वारा दर्शाया जाता है

ग्लुकोनियोजेनेसिस
GLUCONEOGENESIS मानव शरीर के लिए ग्लूकोज के मुख्य स्रोत हैं: 1. खाद्य कार्बोहाइड्रेट; 2. ऊतक ग्लाइकोजन; 3. ग्लूकोनोजेनेसिस। ग्लूकोनोजेनेसिस है

मानव शरीर के मुख्य लिपिड, उनकी जैविक भूमिका
LIPIDS एक जैविक प्रकृति के जटिल कार्बनिक पदार्थ हैं जो पानी में अघुलनशील होते हैं, लेकिन कार्बनिक सॉल्वैंट्स में घुलनशील होते हैं। लिपिड मुख्य भोजन हैं। वे प

लिपिड पाचन, वसा पुनर्संश्लेषण
लिपिड पाचन। मौखिक गुहा में भोजन से आने वाले लिपिड केवल यांत्रिक प्रसंस्करण के अधीन हैं। मौखिक गुहा में लिपोलाइटिक एंजाइम नहीं बनते हैं। वसा का पाचन

रक्त लिपोप्रोटीन
LIPIDS पानी में अघुलनशील यौगिक हैं, इसलिए, रक्त द्वारा उनके परिवहन के लिए, विशेष वाहक की आवश्यकता होती है जो पानी में घुलनशील होते हैं। ऐसे परिवहन रूप लिपोप्रोटीन हैं।

उच्च फैटी एसिड का ऑक्सीकरण
वसा ऊतक, एडिपोसाइट्स से मिलकर, लिपिड चयापचय में एक विशिष्ट भूमिका निभाता है। वसा ऊतक के द्रव्यमान का लगभग 65% इसमें जमा ट्राईसिलग्लिसरॉल्स (TAG) द्वारा होता है - वे प्रतिनिधित्व करते हैं

ऊतकों में फैटी एसिड का जैवसंश्लेषण
आईवीएफए का जैवसंश्लेषण कोशिकाओं के एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम में होता है। प्रतिस्थापन योग्य फैटी एसिड (सभी सीमित और असंतृप्त, एक डबल बॉन्ड वाले) ACETYL-CoA से कोशिकाओं में संश्लेषित होते हैं। द्वि के लिए शर्तें

कोलेस्ट्रॉल एक्सचेंज
कोलेस्ट्रॉल एक्सचेंज। कोलेस्ट्रॉल स्टेरॉयड के संश्लेषण में एक अग्रदूत है: पित्त एसिड, स्टेरॉयड हार्मोन, विटामिन डी3। कोलेस्ट्रॉल एक आवश्यक संरचनात्मक घटक है

प्रोटीन पाचन
पाचन तंत्र में प्रोटीन का पाचन प्रोटियोलिटिक एंजाइम (वर्ग - हाइड्रॉलिसिस, उपवर्ग - पेप्टिडेस) की कार्रवाई के तहत आहार प्रोटीन हाइड्रोलाइटिक दरार से गुजरते हैं।

अमीनो एसिड का क्षय, क्षय उत्पादों का निराकरण
अमीनो एसिड का सड़ांध अमीनो एसिड जो अवशोषित नहीं होते हैं वे बड़ी आंत में प्रवेश करते हैं, जहां वे सड़ जाते हैं। अमीनो एसिड रोटेशन की कार्रवाई के तहत अमीनो एसिड के टूटने की प्रक्रिया है

अमीनो एसिड चयापचय
अमीनो एसिड का चयापचय कोशिका में अमीनो एसिड के स्रोत हैं: 1. पाचन अंगों में उनके हाइड्रोलिसिस के बाद खाद्य प्रोटीन; 2. गैर-आवश्यक अमीनो एसिड का संश्लेषण;

अमोनिया को बेअसर करने के तरीके
अमोनिया अन्य नाइट्रोजन युक्त यौगिकों (बायोजेनिक एमाइन, न्यूक्लियोटाइड्स) के टूटने के दौरान अमीनो एसिड से बनता है। क्षय के दौरान बृहदान्त्र में अमोनिया का एक महत्वपूर्ण हिस्सा बनता है। में समाहित हो जाता है

चयापचय विनियमन
संकेत अणु। चयापचय और सेलुलर कार्यों के नियमन के मुख्य कार्य: 1. चयापचय प्रक्रियाओं के अंतःकोशिकीय और अंतरकोशिकीय समन्वय; 2. "निष्क्रिय" का बहिष्करण

हाइपोथैलेमस के हार्मोन
हाइपोथैलेमस के हार्मोन हाइपोथैलेमस लिम्बिक सिस्टम का एक घटक और एक प्रकार का "आउटपुट चैनल" है। यह डायसेफेलॉन का एक हिस्सा है जो मस्तिष्क के विभिन्न मापदंडों को नियंत्रित करता है।

पिट्यूटरी हार्मोन

पिट्यूटरी हार्मोन
पिट्यूटरी हार्मोन पिट्यूटरी ग्रंथि में, पूर्वकाल (एडेनोहाइपोफिसिस) और पीछे के लोब (न्यूरोहाइपोफिसिस) प्रतिष्ठित हैं। एडेनोहाइपोफिसिस हार्मोन के आधार पर 3 समूहों में विभाजित किया जा सकता है

आयोडोथायरोनिन का जैवसंश्लेषण
आयोडोथायरोनिन का संश्लेषण एक प्रोटीन - थायरोग्लोबुलिन के भाग के रूप में होता है, जो थायरॉयड ग्रंथि के रोम में स्थित होता है। थायरोग्लोबुलिन एक ग्लाइकोप्रोटीन है जिसमें 115 टाइरोसिन अवशेष होते हैं। पी

लिपिड चयापचय
वसा ऊतक यकृत में, हार्मोन लिपोलिसिस को उत्तेजित करते हैं। कार्बोहाइड्रेट और लिपिड के चयापचय पर ये प्रभाव थायरॉयड हार्मोन के प्रभाव में एड्रेनालाईन की कार्रवाई के लिए कोशिकाओं की संवेदनशीलता में वृद्धि के साथ जुड़े हुए हैं।

hyposecretion
बचपन में, स्राव में कमी से शारीरिक और मानसिक विकास (क्रेटिनिज़्म) में देरी होती है। वयस्कों में, थायराइड हार्मोन की कमी की एक गंभीर अभिव्यक्ति एक मिश्रण है

अतिस्राव
डिफ्यूज़ टॉक्सिक गोइटर (ग्रेव्स रोग) सबसे आम बीमारी है, जिसके साथ आयोडोथायरोनिन का उत्पादन बढ़ जाता है। इस रोग में थायरॉइड ग्रंथि का आकार बढ़ जाता है और पी

पैराथायरायड हार्मोन
पैराथायराइड हार्मोन को पैराथायरायड ग्रंथियों में संश्लेषित किया जाता है और इसमें 84 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं। हार्मोन स्रावी कणिकाओं में संग्रहित होता है। पीटीएच का स्राव रक्त में कैल्शियम के स्तर द्वारा नियंत्रित होता है: कब

सेक्स ग्रंथि हार्मोन
सेक्स ग्रंथि हार्मोन रासायनिक प्रकृति से स्टेरॉयड होते हैं। आवंटन: 1. एण्ड्रोजन; 2. एस्ट्रोजेन; 3. प्रोजेस्टिन।

अधिवृक्क हार्मोन
अधिवृक्क हार्मोन अधिवृक्क ग्रंथियां अंतःस्रावी ग्रंथियां हैं जो कॉर्टिकल और मेडुला का स्राव करती हैं। कॉर्टिकल परत में, स्टेरॉयड हार्मोन को मज्जा में संश्लेषित किया जाता है

अग्न्याशय हार्मोन
अग्नाशयी हार्मोन अग्न्याशय के कार्य: · एक्सोक्राइन; एंडोक्राइन। एक्सोक्राइन कार्य पाचन एंजाइमों को संश्लेषित और स्रावित करना है।

परीक्षा के प्रश्न
फार्मास्यूटिक्स संकाय (पत्राचार प्रभाग) तीसरे वर्ष के छात्रों (सेमेस्टर 6) के लिए जैविक रसायन विज्ञान में परीक्षा प्रश्न 1. जैव रसायन, इसके कार्य। एफ के साथ जैव रसायन का संबंध

हाइड्रोजन बांड, वैन डेर वाल्स बल। एक रिसेप्टर के साथ एक लिगैंड का बंधन या जुड़ाव (रिसेप्टर में एक विशिष्ट "आला" में एक लिगैंड का तथाकथित "डॉकिंग") आमतौर पर प्रतिवर्ती और अल्पकालिक होता है। रिवर्स प्रक्रिया को रिसेप्टर के साथ बंधन से लिगैंड का पृथक्करण कहा जाता है। एक लिगैंड के रिसेप्टर या उस लिगैंड के लिए अन्य आणविक लक्ष्य के लिए अपरिवर्तनीय सहसंयोजक बंधन जैविक प्रणालियों में दुर्लभ है, कम से कम शारीरिक स्थितियों के तहत। हालांकि, कृत्रिम, बहिर्जात लिगेंड जो अपरिवर्तनीय रूप से सहसंयोजक रूप से लक्ष्य अणुओं को बांधते हैं, निश्चित रूप से मौजूद हैं और दवा में भी बहुत महत्वपूर्ण हैं, जैसे कि, उदाहरण के लिए, अल्काइलेटिंग प्रकार के डीएनए एंटीट्यूमर ड्रग्स को अपरिवर्तनीय रूप से एल्काइलेट करना या MAOI के MAO एंटीडिप्रेसेंट को अपरिवर्तनीय रूप से निष्क्रिय करना समूह, या अपरिवर्तनीय रूप से α-एड्रेनोरिसेप्टर्स फेनोक्सीबेंजामाइन को निष्क्रिय करना। ऑर्गेनोमेटेलिक और अकार्बनिक रसायन विज्ञान में एक लिगैंड की स्वीकृत परिभाषा के विपरीत, लक्ष्य जैव-अणुओं के साथ एक लिगैंड की बातचीत की प्रक्रिया के लिए, यह पूरी तरह से महत्वहीन (और आवश्यक नहीं) है कि लिगैंड एक की संरचना में कॉफ़ेक्टर धातु के साथ सटीक रूप से संपर्क करता है। जैविक अणु (विशेष रूप से चूंकि सभी जैविक अणुओं में धातुएं नहीं होती हैं)। कोफ़ैक्टर्स के रूप में)। एक जैविक अणु की धातु युक्त साइट के लिए एक लिगैंड का बंधन, हालांकि, अक्सर जैविक प्रणालियों में पाया जाता है और ट्रांसपोर्ट प्रोटीन के लिए महान जैविक महत्व है, जैसे हीमोग्लोबिन (जो ऑक्सीजन, कार्बन डाइऑक्साइड को ट्रांसपोर्ट करता है और ट्रांसपोर्ट करने में भी सक्षम है) अन्य अंतर्जात गैसें, विशेष रूप से अंतर्जात कार्बन मोनोऑक्साइड। गैस, अंतर्जात हाइड्रोजन सल्फाइड और अंतर्जात सल्फर ऑक्साइड (IV)), और उत्प्रेरक एंजाइमों के लिए, जिनमें से कई मेटलोएंजाइम हैं (उनमें एक या किसी अन्य धातु का आयन होता है। एक प्रोटीन के साथ एक समन्वय परिसर में सक्रिय उत्प्रेरक केंद्र)।

लिगेंड जो रिसेप्टर्स को बांधते हैं, हालांकि, रिसेप्टर को सक्रिय नहीं कर सकते हैं या लगभग नहीं कर सकते हैं (या बल्कि, वे एक नगण्य संभावना के साथ ऐसा करते हैं) और, तदनुसार, स्वयं रिसेप्टर सिस्टम की शारीरिक प्रतिक्रिया का कारण नहीं बन सकते हैं और न ही कर सकते हैं, लेकिन केवल रोक सकते हैं एगोनिस्ट और व्युत्क्रम एगोनिस्ट दोनों के बंधन और उनके प्रति शारीरिक प्रतिक्रिया को प्रतिपक्षी कहा जाता है।

बाईं ओर दिखाए गए उदाहरण में, खुराक-प्रतिक्रिया घटता रिसेप्टर के लिए अलग-अलग डिग्री के संबंध के साथ दो लिगेंड के लिए दिखाया गया है (इसके लिए अलग समानताएं)। एक रिसेप्टर के लिए एक लिगैंड के बंधन को अक्सर सभी उपलब्ध रिसेप्टर बाध्यकारी साइटों के 50% पर कब्जा करने के लिए लिगैंड की एकाग्रता की आवश्यकता होती है - तथाकथित आईसी 50। IC 50 का मान वियोजन स्थिरांक K i से संबंधित है, लेकिन इससे भिन्न है। यह ईसी 50 मूल्य से भी भिन्न है, क्योंकि उपलब्ध रिसेप्टर्स के 50% के कब्जे से किसी दिए गए एगोनिस्ट के लिए अधिकतम शारीरिक प्रतिक्रिया का 50% उत्पादन नहीं होता है, या अधिकतम शारीरिक प्रतिक्रिया "कुल" का 50% होता है ( IC 50 या तो EC 50 से अधिक या कम हो सकता है, एक विशेष शारीरिक रिसेप्टर प्रणाली के नियमन की विशेषताओं के आधार पर - दोनों रिसेप्टर सिस्टम हैं जिनमें अपेक्षाकृत कम संख्या में रिसेप्टर्स का व्यवसाय एक बड़ा शारीरिक प्रभाव पैदा करता है, और , इसके विपरीत, सिस्टम जिसमें एक महत्वपूर्ण शारीरिक प्रभाव उपलब्ध रिसेप्टर्स बनाने के लिए एक बड़े प्रतिशत पर कब्जा किया जाना चाहिए, और रिसेप्टर अधिभोग के प्रतिशत पर शारीरिक प्रभाव के परिमाण की निर्भरता, साथ ही एगोनिस्ट की खुराक पर, नहीं बिल्कुल रैखिक होना है)। लिगैंड जिसका खुराक-प्रतिक्रिया वक्र लाल रंग में दिखाया गया है, लिगैंड की तुलना में रिसेप्टर (उच्च बाध्यकारी संबंध) के लिए उच्च स्तर की आत्मीयता है जिसका वक्र हरे रंग में दिखाया गया है। यदि दोनों लिगेंड एक ही समय में मौजूद हैं, तो उच्च आत्मीयता का एक बड़ा प्रतिशत (रिसेप्टर के लिए उच्च संबंध रखने वाला) लिगैंड निम्न आत्मीयता वाले लिगैंड की तुलना में उपलब्ध रिसेप्टर बाध्यकारी साइटों से जुड़ जाएगा। यह तंत्र बताता है, विशेष रूप से, कार्बन मोनोऑक्साइड (II), कम सांद्रता पर भी, हीमोग्लोबिन के लिए बाध्य करने के लिए ऑक्सीजन के साथ प्रतिस्पर्धा क्यों कर सकता है, इस परिवहन प्रोटीन के उच्च आत्मीयता (हीमोग्लोबिन के लिए अधिक संबंध) "एगोनिस्ट" होने के कारण, और क्यों यह अक्सर कार्बन मोनोऑक्साइड विषाक्तता की ओर जाता है।

एक रिसेप्टर के लिए एक लिगैंड की बाध्यकारी आत्मीयता (रिसेप्टर के लिए एक लिगैंड की आत्मीयता की डिग्री) परीक्षण के तहत लिगैंड द्वारा लेबल किए गए रेडियोधर्मी लिगैंड ("हॉट लिगैंड" के रूप में संदर्भित) को विस्थापित करने की विधि का उपयोग करके निर्धारित की जाती है (संदर्भित) "कोल्ड" या "टेस्ट" लिगैंड के रूप में)। होमोलॉगस प्रतिस्पर्धी लिगैंड-टू-रिसेप्टर बाइंडिंग प्रयोग ऐसे प्रयोग हैं जिनमें एक "हॉट" (रेडियोलेबल) और एक "कोल्ड" (लेबल रहित) लिगैंड एक ही रसायन होते हैं, और वे रिसेप्टर के साथ उपलब्ध बाध्यकारी साइटों के लिए एक दूसरे के साथ प्रतिस्पर्धा करते हैं। रेडियोधर्मी लेबल के उपयोग के बिना भी विधियाँ हैं, जैसे कि सतह समतल प्रतिध्वनि, दोहरा ध्रुवीकरण इंटरफेरोमेट्री। ये विधियां रिसेप्टर के लिए एगोनिस्ट की न केवल आत्मीयता (संबंध की डिग्री) निर्धारित करना संभव बनाती हैं, बल्कि रिसेप्टर के साथ बंधन से इसके जुड़ाव और पृथक्करण के कैनेटीक्स और दोहरे ध्रुवीकरण इंटरफेरोमेट्री के मामले में भी एगोनिस्ट के इसके साथ बंधन के कारण रिसेप्टर में विन्यास परिवर्तन। हाल ही में, एक माइक्रोथर्मोफोरेसिस विधि भी विकसित की गई है। यह विधि लिगैंड के आणविक भार पर कोई प्रतिबंध लगाए बिना बाध्यकारी संबंध को निर्धारित करने की अनुमति देती है।

रिसेप्टर और इसकी आत्मीयता पर लिगैंड बाइंडिंग के कैनेटीक्स पर प्राप्त आंकड़ों का विश्लेषण करने के लिए, सांख्यिकीय यांत्रिकी के तरीकों का उपयोग किया जाता है, विशेष रूप से, तथाकथित की गणना। विन्यास अभिन्न। .

लिगैंड की रिसेप्टर एफ़िनिटी (एफ़िनिटी) और मोलर गतिविधि ("पोटेंसी")

रिसेप्टर्स के लिए लिगैंड एफ़िनिटी की डिग्री, या रिसेप्टर्स के लिए एक लिगैंड की तथाकथित "एफ़िनिटी", अपने आप में किसी विशेष लिगैंड की मोलर गतिविधि (सामान्य "शक्ति") को निर्धारित नहीं करती है। किसी पदार्थ की दाढ़ गतिविधि (शक्ति) रिसेप्टर्स के लिए अपनी आत्मीयता की डिग्री और इसकी आंतरिक एगोनिस्ट गतिविधि (दूसरे शब्दों में, इसकी रिसेप्टर प्रभावकारिता) के बीच एक जटिल बातचीत का परिणाम है। आंतरिक एगोनिस्ट गतिविधि (रिसेप्टर प्रभावकारिता) एक रिसेप्टर से बंधने के बाद किसी विशेष जैविक प्रतिक्रिया को प्रेरित करने के लिए दिए गए लिगैंड की क्षमता की एक मात्रात्मक विशेषता है, और अधिकतम संभव के प्रतिशत के रूप में जैविक प्रतिक्रिया के परिमाण का एक उपाय है। जैविक प्रतिक्रिया, जिसे अंतर्जात एगोनिस्ट (100%) द्वारा अधिकतम उत्तेजना के रूप में लिया जाता है। लिगैंड के कारण होने वाली जैविक प्रतिक्रिया की प्रकृति, प्रकृति, संकेत और परिमाण के आधार पर, इसे या तो एक एगोनिस्ट या यहां तक ​​कि सुपरएगोनिस्ट के रूप में वर्गीकृत किया जाता है, या एक आंशिक एगोनिस्ट के रूप में, या एक तटस्थ विरोधी के रूप में, या एक व्युत्क्रम एगोनिस्ट के रूप में।

चयनात्मक और गैर-चयनात्मक लिगेंड

चयनात्मक लिगेंड नैदानिक/शारीरिक रूप से प्रासंगिक (आमतौर पर नैनोमोलर) सांद्रता को केवल रिसेप्टर उपप्रकारों के काफी सीमित सेट से बांधते हैं (जरूरी नहीं कि ये सभी उपप्रकार एक ही अंतर्जात लिगैंड के लिए रिसेप्टर्स होंगे)। साथ ही, गैर-चयनात्मक लिगेंड प्रासंगिक सांद्रता पर रिसेप्टर उपप्रकारों (अक्सर विभिन्न अंतर्जात लिगेंड) की काफी विस्तृत श्रृंखला के लिए महत्वपूर्ण रूप से बाध्य होते हैं और इस प्रकार नैदानिक, जैव रासायनिक और शारीरिक प्रभावों की एक विस्तृत श्रृंखला का उत्पादन करते हैं, दोनों वांछनीय और, अक्सर, अवांछित दुष्प्रभाव।

लिगैंड चयनात्मकता एक बल्कि सशर्त और सापेक्ष अवधारणा है, क्योंकि बहुत कम हैं वास्तव में चयनात्मकलिगेंड जो बांधते हैं केवल एक के साथमनुष्यों में "उचित", नैदानिक ​​रूप से प्राप्त करने योग्य सांद्रता की पूरी श्रृंखला में रिसेप्टर उपप्रकार, और उन सांद्रता पर 100% चयनात्मकता बनाए रखने में सक्षम लिगेंड भी कम हैं जो पशु प्रयोगों में बनाए जा सकते हैं, और इससे भी अधिक "इन विट्रो" ( कृत्रिम परिवेशीय). अक्सर, एक विशेष लिगैंड की स्पष्ट सापेक्ष चयनात्मकता बढ़ती खुराक या एकाग्रता के साथ खो जाती है (अर्थात, उच्च सांद्रता या खुराक पर, यह अन्य रिसेप्टर उपप्रकारों के साथ बातचीत करना शुरू कर देता है), और इसके महत्वपूर्ण नैदानिक ​​प्रभाव हैं (उदाहरण के लिए, उच्च खुराक) चयनात्मक ओपिओइड रिसेप्टर एगोनिस्ट ब्यूप्रेनॉर्फिन श्वास को काफी कम कर सकता है और उत्साह का कारण बन सकता है, क्योंकि मॉर्फिन की तुलना में चयनात्मकता खो जाती है; इसी तरह, चयनात्मक β-ब्लॉकर्स की उच्च खुराक ब्रोंकोस्पज़म का कारण बन सकती है, क्योंकि β 1 उपप्रकार के लिए चयनात्मकता खो जाती है, और β 2 की उच्च खुराक -एगोनिस्ट, ब्रोंकोस्पज़म को खत्म करने के अलावा, टैचीकार्डिया भी पैदा कर सकता है; एटिपिकल एंटीसाइकोटिक्स जैसे रिसपेरीडोन और ओलानज़ापाइन की उच्च खुराक, विशिष्ट एंटीसाइकोटिक्स के समान एक्स्ट्रामाइराइडल साइड इफेक्ट पैदा कर सकती है)।

नए, अधिक चयनात्मक, लिगैंड्स का विकास आधुनिक प्रायोगिक और क्लिनिकल फार्माकोलॉजी का एक महत्वपूर्ण कार्य है, चूंकि चयनात्मक लिगैंड्स, केवल एक "वांछित" रिसेप्टर उपप्रकार या उनके कई उपप्रकारों को चुनिंदा रूप से सक्रिय या अवरुद्ध करके, कम दुष्प्रभाव दिखाते हैं, जबकि गैर-चयनात्मक लिगेंड, रिसेप्टर्स की एक विस्तृत श्रृंखला के लिए बाध्य करके, वे वांछनीय और अवांछनीय दोनों तरह के दुष्प्रभाव पैदा करते हैं। एक अच्छा उदाहरण अपेक्षाकृत गैर-चयनात्मक क्लोरप्रोमज़ीन की अधिक चयनात्मक हैलोपेरिडोल के साथ तुलना है: क्लोरप्रोमज़ीन, इसकी कम चयनात्मकता के कारण, एक उपयोगी एंटीसाइकोटिक प्रभाव के अलावा कई दुष्प्रभाव पैदा करता है (इस प्रकार, α 1-एड्रेनोब्लॉकेड हाइपोटेंशन और टैचीकार्डिया की ओर जाता है) , एच 1-हिस्टामाइन नाकाबंदी से उनींदापन, बेहोशी, भूख में वृद्धि और वजन बढ़ना, एम-एंटीकोलिनर्जिक नाकाबंदी - मुंह सूखना और कब्ज आदि हो जाता है, जबकि हैलोपेरिडोल इन घटनाओं को बहुत कम हद तक और नैदानिक ​​​​रूप से इस्तेमाल की जाने वाली खुराक में मुख्य रूप से एक्स्ट्रामाइराइडल का कारण बनता है। साइड इफेक्ट, सीधे इसके मुख्य डी 2-ब्लॉकिंग एक्शन से जुड़ा हुआ है)।

किसी विशेष लिगैंड की सापेक्ष चयनात्मकता का एक उपाय "वांछित", "मुख्य" रिसेप्टर उपप्रकार (उदाहरण के लिए, डी 2 के लिए, एंटीसाइकोटिक्स के मामले में), और इसके संबंध (आत्मीयता) के अनुपात का मूल्य है। आत्मीयता (आत्मीयता) उपप्रकार रिसेप्टर्स के परिमाण के क्रम में निकटतम अगला - अर्थात, K i (1) / K i (2) अनुपात का मान। "वांछित" प्रकार के रिसेप्टर के लिए उच्च आत्मीयता, अधिक अत्यधिक सक्रिय ("उच्च शक्तिशाली") यौगिक अक्सर होते हैं, हालांकि हमेशा नहीं, अधिक चयनात्मक भी होते हैं, कम से कम कम सांद्रता पर (जो, फिर से, अधिक उच्च आत्मीयता द्वारा सटीक रूप से संभव बनाया जाता है) रिसेप्टर के लिए यौगिक और यौगिक की अधिक गतिविधि)। इस प्रकार, प्रयोगात्मक और क्लिनिकल फार्माकोलॉजी का एक महत्वपूर्ण कार्य कुछ प्रकार के रिसेप्टर्स के संबंध में नए, उच्च संबंध (रिसेप्टर के लिए उच्च संबंध) और अधिक सक्रिय ("उच्च शक्तिशाली") यौगिकों का विकास है।

द्विसंयोजक लिगैंड्स

द्विसंयोजक लिगेंड में दो जुड़े हुए अणु होते हैं, जिनमें से प्रत्येक एक निश्चित उपप्रकार के रिसेप्टर्स (समान या अलग) के लिए एक लिगैंड होता है, और स्थानिक संरचना की ख़ासियत के कारण अणु के दोनों हिस्से सक्षम होते हैं इसके साथ हीएक "मिश्रित" होमो- या हेटेरोडिमेरिक रिसेप्टर कॉम्प्लेक्स के दो भागों से बाँधें। होमो- और हेटरोडिमेरिक रिसेप्टर कॉम्प्लेक्स की खोज और अध्ययन करने और उनके गुणों का अध्ययन करने के लिए द्विसंयोजक लिगेंड का उपयोग वैज्ञानिक अनुसंधान में किया जाता है। बाइवेलेंट लिगेंड आमतौर पर बड़े अणु होते हैं और दवाओं के लिए वांछनीय गुण नहीं होते हैं, जैसे कि सुविधाजनक फार्माकोकाइनेटिक्स (स्वीकार्य जैवउपलब्धता, नैदानिक ​​​​उपयोग में आसानी, स्वीकार्य आधा जीवन, आदि), कम एलर्जी और स्वीकार्य विषाक्तता और दुष्प्रभाव, जो उन्हें बनाता है आम तौर पर अनुसंधान प्रयोगशालाओं के बाहर नैदानिक ​​​​अभ्यास में उपयोग के लिए अनुपयुक्त या अनुपयुक्त।

विशेषाधिकार प्राप्त संरचना

एक पसंदीदा संरचना एक अणु, एक कट्टरपंथी या एक रासायनिक तत्व का एक संरचनात्मक हिस्सा है, जो या जो किसी दिए गए औषधीय वर्ग की पहले से ज्ञात दवाओं के बीच सांख्यिकीय रूप से अक्सर दोहराया जाता है, जो किसी दिए गए प्रकार या रिसेप्टर्स के उपप्रकार के पहले से ज्ञात लिगेंड के बीच होता है, या ज्ञात किसी दिए गए एंजाइम के अवरोधक, या पहले से ही ज्ञात जैविक रूप से सक्रिय यौगिकों के एक विशिष्ट उपसमुच्चय की कुछ सामान्य विशेषताओं के अनुसार अलग-थलग। रासायनिक संरचना के ये सांख्यिकीय रूप से प्रतिष्ठित पसंदीदा तत्व बाद में नए जैविक रूप से सक्रिय यौगिकों या नई दवाओं के विकास के लिए आधार के रूप में उपयोग किए जा सकते हैं या मूल यौगिकों की तुलना में संभवतः यहां तक ​​​​कि बेहतर गुणों के साथ, और यहां तक ​​​​कि संपूर्ण पुस्तकालयों के विकास के लिए भी। ऐसे यौगिक।

विशिष्ट उदाहरण हैं, उदाहरण के लिए, ट्राइसाइक्लिक एंटीडिप्रेसेंट्स के अणुओं में विभिन्न रासायनिक संरचनाओं की ट्राइसाइक्लिक संरचनाएं, या एंटीसाइकोटिक्स के रासायनिक रूप से समान संपूर्ण उपवर्गों का अस्तित्व, जैसे कि ब्यूट्रोफेनोन डेरिवेटिव (हैलोपेरिडोल, स्पाइपरोन, ड्रॉपरिडोल, आदि), इंडोल डेरिवेटिव (रिसरपाइन) , कार्बिडाइन, आदि), फेनोथियाज़िन डेरिवेटिव्स (क्लोरप्रोमज़ीन, पेरफेनज़ीन, आदि)।

यह सभी देखें

टिप्पणियाँ

1. टीफ वी.बी. (2005)। "लिगैंड-प्रेरित डीएनए संक्षेपण: मॉडल चुनना"। बायोफिजिकल जर्नल. 89 (4): 2574-2587। डीओआई:10.1529/बायोफिज.105.063909। पीएमसी। पीएमआईडी।
2. टीफ वीबी, रिप्पे के. (2010)। "क्रोमेटिन में प्रोटीन-डीएनए बंधन के लिए सांख्यिकीय-यांत्रिक जाली मॉडल"। जर्नल ऑफ फिजिक्स: कंडेंस्ड मैटर. 22 (41): 414105.

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_1.jpg" alt=">प्रोटीन का सक्रिय केंद्र और लिगैंड के साथ इसकी बातचीत। तृतीयक संरचना के गठन की प्रक्रिया में"> Активный центр белка и его взаимодействие с лигандом. В процессе формирования третичной структуры на поверхности функционально активного белка, обычно в углублении, образуется участок, сформированный радикалами аминокислот, далеко стоящими друг от друга в первичной структуре. Этот участок, имеющий уникальное строение для данного белка и способный специфично взаимодействовать с определенной молекулой или группой похожих молекул, называется центром связывания белка с лигандом или активным центром. Лигандами называются молекулы, взаимодействующие с белками.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_2.jpg" alt=">लिगैंड या तो कम आणविक भार या उच्च आणविक भार (मैक्रोमोलेक्यूल) पदार्थ हो सकता है, जिसमें शामिल हैं"> Лигандом может быть как низкомолекулярное, так и высокомолекулярное (макромолекула) вещество, в том числе и другой белок. Лигандами являются субстраты ферментов, кофакторы, ингибиторы и активаторы ферментов, протомеры в олигомерном белке и т.д.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_3.jpg" alt=">लिगैंड के साथ प्रोटीन की बातचीत की उच्च विशिष्टता लिगैंड की संरचना के साथ सक्रिय केंद्र की संरचना की पूरकता द्वारा सुनिश्चित की जाती है।">!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_4.jpg" alt=">पूरकता अंतःक्रियात्मक सतहों का स्थानिक और रासायनिक पत्राचार है। सक्रिय केंद्र न केवल होना चाहिए"> Комплементарность - это пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей. Активный центр должен не только пространственно соответствовать входящему в него лиганду, но и между функциональными группами радикалов, входящих в активный центр, и лигандом должны образоваться связи чаще всего нековалентные (ионные, водородные, а также гидрофобные взаимодействия), которые удерживают лиганд в активном центре.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_5.jpg" alt=">पूरक प्रोटीन-लिगैंड इंटरेक्शन">!}

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Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_7.jpg" alt=">">

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_8.jpg" alt=">प्रोटीन वर्गीकरण 1. सरल प्रोटीन में केवल अमीनो एसिड होते हैं। 2. जटिल प्रोटीन (होलोप्रोटीन)"> КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ 1. Простые белки состоят только из аминокислот. 2. Сложные белки (холопротеины) содержат белковую часть (апопротеин) и небелковую (простетическую) группу.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_9.jpg" alt=">विभिन्न कार्बनिक (लिपिड, कार्बोहाइड्रेट) और अकार्बनिक (धातु) पदार्थ प्रोस्थेटिक समूह के रूप में कार्य कर सकते हैं।"> В качестве простетической группы могут выступать различные органические (липиды, углеводы) и неорганические (металлы) вещества. Связь между простетической группой и апопротеином может быть как ковалентная, так и нековалентная. Простетическую группу порой можно рассматривать в качестве лиганда. Наличие небелковой части обеспечивает выполнение белком его функции. При утрате простетической группы холопротеин теряет свою активность.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_10.jpg" alt=">जटिल प्रोटीन - क्रोमोप्रोटीन - न्यूक्लियोप्रोटीन - लिपोप्रोटीन - फॉस्फोप्रोटीन - ग्लाइकोप्रोटीन - मेटालोप्रोटीन">!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_11.jpg" alt=">मेटलोप्रोटीन में गैर-हीम समन्वित धातु आयन वाले होलोएंजाइम शामिल होते हैं। मेटालोप्रोटीन में प्रोटीन शामिल होते हैं,"> Металлопротеинам можно отнести холоферменты, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеинов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в качестве активных центров ионы меди, марганца, железа и других металлов). Но и хромопротеины, содержащие ионы металлов, также можно отнести к металлопротеинам.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_12.jpg" alt=">मेटालोप्रोटीन अक्सर एंजाइम होते हैं। इस मामले में धातु आयन: - सब्सट्रेट ओरिएंटेशन में भाग लेते हैं"> Металлопротеины часто являются ферментами. Ионы металлов в этом случае: - участвуют в ориентации субстрата в активном центре фермента, входят в состав активного центра фермента и участвуют в катализе, являясь, например, акцепторами электронов на определенной стадии ферментативной реакции. Часто ион металла в составе фермента называют кофактором.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_13.jpg" alt=">एंजाइमी मेटालोप्रोटीन में प्रोटीन युक्त होते हैं, उदाहरण के लिए: - कॉपर - साइटोक्रोम ऑक्सीडेज, कॉम्प्लेक्स में"> К ферментативным металлопротеинам относятся белки, содержащие например: - медь – цитохромоксидаза, в комплексе с другими ферментами дыхательной цепи митохондрий участвует в синтезе АТФ, - железо – ферритин, депонирующий железо в клетке, трансферрин, переносящий железо в крови, каталаза, обезвреживающая перекись водорода, - цинк – алкогольдегидрогеназа, обеспечивающая метаболизм этанола и других спиртов, лактатдегидрогеназа, участвующая в метаболизме молочной кислоты, - карбоангидраза, образующая угольную кислоту из CO2 и H2O, - щелочная фосфатаза, гидролизующая фосфорные эфиры различных соединений, - α2-макроглобулин, антипротеазный белок крови. - селен – тиреопероксидаза, участвующая в синтезе гормонов щитовидной железы, антиоксидантный фермент глутатионпероксидаза, - кальций – α-амилаза слюны и панкреатического сока, гидролизующая крахмал.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_14.jpg" alt=">Feritin">!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_15.jpg" alt=">फॉस्फोप्रोटीन प्रोटीन होते हैं जिनमें फॉस्फेट समूह होता है। यह पेप्टाइड श्रृंखला से जुड़ता है"> Фосфопротеины – это белки, в которых присутствует фосфатная группа. Она связывается с пептидной цепью через остатки тирозина, серина и треонина, т.е. тех аминокислот, которые содержат ОН-группу. Способ присоединения фосфата к белку на примере серина и тирозина!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_16.jpg" alt=">फॉस्फोरिक एसिड प्रदर्शन कर सकता है: - संरचनात्मक भूमिका, चार्ज देना, घुलनशीलता और बदलते गुण"> Фосфорная кислота может выполнять: - Структурную роль, придавая заряд, растворимость и изменяя свойства белка, например, в казеине молока, яичном альбумине. Наличие остатков фосфорной кислоты способствует связыванию кальция, что необходимо для формирования, например, костной ткани. - Функциональную роль. В клетке присутствует много белков, которые связаны с фосфатом не постоянно, а в зависимости от активности метаболизма. Белок может многократно переходить в фосфорилированную или в дефосфорилированную форму, что играет регулирующую роль в его работе.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_17.jpg" alt=">फास्फोराइलेशन एक दाता फास्फोराइलेटिंग एजेंट से एक सब्सट्रेट में एक फास्फोरिक एसिड अवशेषों को स्थानांतरित करने की प्रक्रिया है, आमतौर पर"> Фосфорилирование - процесс переноса остатка фосфорной кислоты от фосфорилирующего агента-донора к субстрату, как правило, катализируемый ферментами (киназами) и ведущий к образованию эфиров фосфорной кислоты. Дефосфорилирование (утрату остатка фосфорной кислоты) катализируют фосфатазы. АТФ + R-OH → АДФ + R-OPO3H2 R-OPO3H2 + Н2О → R-OH + Н3РО4!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_18.jpg" alt="> उदाहरण: 1) एंजाइम ग्लाइकोजन सिंथेज़ और ग्लाइकोजन फॉस्फोरिलेज़ 2) फॉस्फोराइलेटेड अवस्था में हिस्टोन कम दृढ़ता से बाँधते हैं"> Примеры: 1) ферменты гликогенсинтаза и гликогенфосфорилаза 2) гистоны в фосфорилированном состоянии менее прочно связываются с ДНК и активность генома возрастает. Изменение конформации белка в фосфорилированном и дефосфорилированном состоянии!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_19.jpg" alt=">लिपोप्रोटीन में प्रोस्थेटिक भाग के रूप में गैर-सहसंयोजक बाध्य लिपिड होते हैं। लिपिड, विशेष रूप से"> Липопротеины содержат в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липиды, в частности жиры, холестерол и его эфиры не растворяются в водных фазах организма, поэтому транспорт их кровью и лимфой осуществляется в виде комплексов с белками и фосфолипидами, которые называются липопротеинами.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_20.jpg" alt=">सभी लिपोप्रोटीन की एक समान संरचना होती है: कोर में हाइड्रोफोबिक अणु होते हैं: ट्राईसिलग्लिसरॉल, कोलेस्ट्रॉल एस्टर, और"> Все липопротеины имеют сходное строение: ядро состоит из гидрофобных молекул: триацилглицеролов, эфиров холестерола, а на поверхности находится монослой фосфолипидов, полярные группы которых обращены к воде, а гидрофобные погружены в гидрофобное ядро липопротеина. Кроме фосфолипидов, на поверхности находятся белки – аполипопротеины (апобелками). Их выделяют несколько видов: А, В, С, D. В каждом типе липопротеинов преобладают соответствующие ему апобелки. Аполипопротеины выполняют различные функции. Интегральные аполипопротеины являются структурными компонентами. Периферические аполипопротеины в плазме крови могут передаваться от одного типа липопротеинов к другим, определяя их дальнейшие превращения.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_21.jpg" alt=">लिपोप्रोटीन संरचना योजना लिपोप्रोटीन संरचना">!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_22.jpg" alt=">रक्त प्लाज्मा लिपोप्रोटीन की संरचना">!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_23.jpg" alt="> लिपोप्रोटीन के चार मुख्य वर्ग हैं: उच्च घनत्व वाले लिपोप्रोटीन (एचडीएल), कम घनत्व वाले लिपोप्रोटीन (एलडीएल),"> Выделяют четыре основных класса липопротеинов: -липопротеины высокой плотности (ЛПВП), -липопротеины низкой плотности (ЛПНП), -липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП), -хиломикроны (ХМ). Каждый из типов ЛП образуется в разных тканях и транспортирует определённые липиды. Концентрация и соотношение в крови тех или иных липопротеинов играют ведущую роль в возникновении такой распространенной сосудистой патологии как атеросклероз. ЛПВП являются антиатерогенными, ЛПНП и ЛПОНП – атерогенными.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_24.jpg" alt=">">

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_25.jpg" alt=">ग्लाइकोप्रोटीन या ग्लाइकोकोनजुगेट्स प्रोटीन होते हैं जिनमें एक कार्बोहाइड्रेट घटक होता है जो सहसंयोजक रूप से एक पॉलीपेप्टाइड रीढ़ से जुड़ा होता है।"> Гликопротеины или, гликоконъюгаты – это белки, содержащие углеводный компонент, ковалентно присоединенный к полипептидной основе. Содержание углеводов в них варьирует от 1% до 98% по массе. Два подкласса белков, содержащих углеводы: ■ протеогликаны ■ гликопротеины!}

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Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_27.jpg" alt="> ग्लाइकोप्रोटीन की विशेषता कार्बोहाइड्रेट की कम सामग्री है, जो संलग्न हैं: - कुछ के NH2 समूह के लिए एक N-ग्लाइकोसिडिक बंधन द्वारा"> Для гликопротеинов характерно невысокое содержание углеводов, которые присоединены: - N-гликозидной связью к NН2-группе какого-нибудь аминокислотного остатка, например, аспарагина; - О-гликозидной связью к гидроксильной группе остатка серина, треонина,тирозина, гидроксилизина.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_28.jpg" alt=">ग्लाइकोप्रोटीन में O- और N-ग्लाइकोसिडिक बॉन्ड का गठन। 1 - एमाइड समूह के बीच N-ग्लाइकोसिडिक बॉन्ड"> Образование О- и N-гликозидных связей в гликопротеинах. 1 - N-гликозидная связь между амидной группой аспарагина и ОН-группой моносахарида; 2 - О-гликозидная связь между ОН-группой серина и ОН-группой моносахарида.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_29.jpg" alt=">एक कार्बोहाइड्रेट को प्रोटीन से जोड़ने का तरीका">!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_30.jpg" alt=">ग्लाइकोप्रोटीन के कार्य हैं: 1. संरचनात्मक - जीवाणु कोशिका दीवार, हड्डी मैट्रिक्स, उदाहरण के लिए, कोलेजन, इलास्टिन।"> Функцией гликопротеинов являются: 1. Структурная – клеточная стенка бактерий, костный матрикс, например, коллаген, эластин. 2. Защитная – например, антитела, интерферон, факторы свертывания крови (протромбин, фибриноген). 3. Рецепторная – присоединение эффектора приводит к изменению конформации белка-рецептора, что вызывает внутриклеточный ответ. 4. Гормональная – гонадотропный, адренокортикотропный и тиреотропный гормоны. 5. Ферментативная – холинэстераза, нуклеаза. 6. Транспортная – перенос веществ в крови и через мембраны, например, трансферрин, транскортин, альбумин, Na+,К+-АТФаза.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_31.jpg" alt=">ग्राही प्रोटीन संरचना की योजना">!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_32.jpg" alt=">क्रोमोप्रोटीन विभिन्न रासायनिक प्रकृति के रंगीन प्रोस्थेटिक समूहों वाले जटिल प्रोटीन का एक सामूहिक नाम है।"> Хромопротеины - собирательное название сложных белков с окрашенными простетическими группами различной химической природы. гемопротеины (содержат гем), ретинальпротеины (содержат витамин А), флавопротеины (содержат витамин В2), кобамидпротеины (содержат витамин В12).!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_33.jpg" alt=">फ्लेवोप्रोटीन रेडॉक्स प्रतिक्रियाओं के एंजाइम होते हैं। इनमें विटामिन बी2 फ्लेविन मोनोन्यूक्लियोटाइड (एफएमएन) और फ्लेविन एडिनाइन डायन्यूक्लियोटाइड के डेरिवेटिव होते हैं।"> Флавопротеины - это ферменты окислительно-восстановительных реакций. Содержат производные витамина В2 флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинадениндинуклеотид (ФАД). Связываются данные простетические группы ковалентно и придают желтое окрашивание. Эти простетические группы являются производными изоаллоксазина.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_34.jpg" alt=">Isoalloxazine एक विषमकोणीय यौगिक है, जो टेरिडीन का व्युत्पन्न है। Isoalloxazine अणु में तीन सुगन्धित वलय होते हैं -"> Изоаллоксазин - гетероциклическое соединения, производное птеридина. Молекула изоаллоксазина состоит из трех ароматических колец - бензольного, пиримидинового, пиразинового.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_35.jpg" alt=">हेमोप्रोटीन हीम युक्त क्रोमोप्रोटीन होते हैं। संरचनात्मक रूप से समान आयरन या मैग्नीशियम पोर्फिरिन को गैर-प्रोटीन घटक के रूप में शामिल किया जाता है।"> Гемопротеины - гем-содержащие хромопротеины. В качестве небелкового компонента включают структурно сходные железо- или магнийпорфирины. Белковый компонент может быть разнообразным как по составу, так и по структуре. Основу структуры простетической группы большинства гемосодержащих белков составляет порфириновое кольцо, являющееся в свою очередь производным тетрапиррольного соединения – порфирина. Порфирин!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_36.jpg" alt=">पोर्फिरिन रिंग विभिन्न धातु आयनों के साथ समन्वय यौगिक बनाने में सक्षम है। जटिल गठन के परिणामस्वरूप,"> Порфириновое кольцо способно образовывать координационные соединения с различными ионами металлов. В результате комплексообразования формируются металлопорфирины: содержащие ионы железа – гемоглобины, миоглобин, цитохромы, пероксидаза, каталаза и др. (красное окрашивание), содержщие ионы магния – хлорофилл (зеленое окрашивание). Витамин В12 (кобалимин) содержит координированный ион кобальта Со2+ в порфириноподобном макроцикле – коррине, состоящем из четырех частично гидрированных пиррольных колец (розовое окрашивание).!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_37.jpg" alt=">क्लोरोफिल बी। क्लोरोफिल प्रकाश संश्लेषण में शामिल है।">!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_38.jpg" alt="> साइटोक्रोम पेप्टाइड श्रृंखलाओं की अमीनो एसिड संरचना में भिन्न होते हैं, जंजीरों की संख्या और प्रकारों में विभाजित होते हैं a, b,"> Цитохромы различаются аминокислотным составом пептидных цепей, числом цепей и разделяются на типы а, b, с, d. Цитохромы находятся в составе дыхательной цепи и цепи микросомального окисления. Степень окисления железа в составе цитохромов меняется в отличие от гемоглобина и миоглобина Fe2+ ↔ Fe3+!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_39.jpg" alt=">मायोग्लोबिन (एमबी) एक प्रोटीन है जो लाल मांसपेशियों में पाया जाता है, जिसका मुख्य कार्य भंडार बनाना है"> Миоглобин (Мв) - белок, находящийся в красных мышцах, основная функция которого - создание запасов О2, необходимых при интенсивной мышечной работе. Мв - сложный белок, содержащий белковую часть - апоМв и небелковую часть - гем. Первичная структура апоМв определяет его компактную глобулярную конформацию и структуру активного центра, к которому присоединяется небелковая часть миоглобина - гем. Кислород, поступающий из крови в мышцы, связывается с Fe2+ гема в составе миоглобина. Мв - мономерный белок, имеющий очень высокое сродство к О2, поэтому отдача кислорода миоглобином происходит только при интенсивной мышечной работе, когда парциальное давление O2 резко снижается. Формирование пространственных структур и функционирование миоглобина.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_40.jpg" alt=">MB रचना का गठन।"> Формирование конформации Мв. В красных мышцах на рибосомах в ходе трансляции идет синтез первичной структуры Мв, представленной специфической последовательностью 153 аминокислотных остатков. Вторичная структура Мв содержит восемь α-спиралей, называемых латинскими буквами от А до Н, между которыми имеются неспирализованные участки. Третичная структура Мв имеет вид компактной глобулы, в углублении которой между F и Е α-спиралями расположен активный центр.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_41.jpg" alt=">मायोग्लोबिन संरचना">!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_42.jpg" alt=">Mv सक्रिय केंद्र की संरचना और कार्यप्रणाली की विशेषताएं। Mv सक्रिय केंद्र मुख्य रूप से हाइड्रोफोबिक रेडिकल्स द्वारा बनता है"> Особенности строения и функционирования активного центра Мв. Активный центр Мв сформирован преимущественно гидрофобными радикалами аминокислот, далеко отстоящими друг от друга в первичной структуре (например, Три39 и Фен138). К активному центру присоединяется плохо растворимые в воде лиганды - гем и О2. Гем - специфический лиганд апоМв.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_43.jpg" alt=">हीम मीथेनाइल ब्रिज से जुड़े चार पायरोल रिंग पर आधारित है; केंद्र में Fe2+ परमाणु है,"> Основу гема составляют четыре пиррольных кольца, соединенных метенильными мостиками; в центре расположен атом Fe2+, соединенный с атомами азота пиррольных колец четырьмя координационными связями. В активном центре Мв кроме гидрофобных радикалов аминокислот имеются также остатки двух аминокислот с гидрофильными радикалами - Гис Е7 (Гис64) и Гис F8 (Гис93).!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_44.jpg" alt=">उसका F8 Fe2+ के साथ एक समन्वय बंधन बनाता है और सक्रिय साइट में हीम को मजबूती से ठीक करता है।"> Гис F8 образует координационную связь с Fe2+ и прочно фиксирует гем в активном центре. Гис Е7 необходим для правильной ориентации в активном центре другого лиганда - O2 при его взаимодействии с Fe+2 гема. Микроокружение гема создает условия для прочного, но обратимого связывания O2 с Fe+2 и препятствует попаданию в гидрофобный активный центр воды, что может привести к его окислению в Fе3+.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_45.jpg" alt=">Hb की ओलिगोमेरिक संरचना और ligands द्वारा O2 के लिए Hb आत्मीयता का विनियमन। मानव हीमोग्लोबिन -"> Олигомерное строение Нв и регуляция сродства Нв к О2 лигандами. Гемоглобины человека - семейство белков, так же как и миоглобин относящиеся к сложным белкам (гемопротеинам). Они имеют тетрамерное строение и содержат две α-цепи, но различаются по строению двух других полипептидных цепей (2α-, 2х-цепи). Строение второй полипептидной цепи определяет особенности функционирования этих форм Нв. Около 98% гемоглобина эритроцитов взрослого человека составляет гемоглобин А (2α-, 2β-цепи). В период внутриутробного развития функционируют два основных типа гемоглобинов: эмбриональный Нв (2α, 2ε), который обнаруживается на ранних этапах развития плода, и гемоглобин F (фетальный) - (2α, 2γ), который приходит на смену раннему гемоглобину плода на шестом месяце внутриутробного развития и только после рождения замещается на Нв А.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_46.jpg" alt="> Hb A वयस्क एरिथ्रोसाइट्स में पाए जाने वाले मायोग्लोबिन (एमबी) से संबंधित प्रोटीन है। इसकी संरचना"> Нв А - белок, родственный миоглобину (Мв), содержится в эритроцитах взрослого человека. Строение его отдельных протомеров аналогично таковому у миоглобина. Вторичная и третичная структуры миоглобина и протомеров гемоглобина очень сходны, несмотря на то что в первичной структуре их полипептидных цепей идентичны только 24 аминокислотных остатка (вторичная структура протомеров гемоглобина, так же как миоглобин, содержит восемь α-спиралей, обозначаемых латинскими буквами от А до Н, а третичная структура имеет вид компактной глобулы). Но в отличие от миоглобина гемоглобин имеет олигомерное строение, состоит из четырех полипептидных цепей, соединенных нековалентными связями.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_47.jpg" alt=">हीमोग्लोबिन की ओलिगोमेरिक संरचना">!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_48.jpg" alt=">प्रत्येक Hb प्रोटोमर गैर-प्रोटीन भाग - हीम और पड़ोसी प्रोटोमर से जुड़ा होता है।"> Каждый протомер Нв связан с небелковой частью - гемом и соседними протомерами. Соединение белковой части Нв с гемом аналогично таковому у миоглобина: в активном центре белка гидрофобные части гема окружены гидрофобными радикалами аминокислот за исключением Гис F8 и Гис Е7, которые расположены по обе стороны от плоскости гема и играют аналогичную роль в функционировании белка и связывании его с кислородом. Кроме того, Гис Е7 выполняет важную дополнительную роль в функционировании Нв. Свободный гем имеет в 25 000 раз более высокое сродство к СО, чем к О2. СО в небольших количествах образуется в организме и, учитывая его высокое сродство к гему, он мог бы нарушать транспорт необходимого для жизни клеток О2. Однако в составе гемоглобина сродство гема к оксиду углерода превышает сродство к О2 всего в 200 раз благодаря наличию в активном центре Гис Е7. Остаток этой аминокислоты создает оптимальные условия для связывания гема с O2 и ослабляет взаимодействие гема с СО.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_49.jpg" alt=">">

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_50.jpg" alt=">हीम पायरोल के छल्ले एक ही तल में स्थित होते हैं, और Fe2+ आयन Hb की गैर-ऑक्सीजनीकृत अवस्था में होते हैं"> Пиррольные кольца гема расположены в одной плоскости, а ион Fe2+ в неоксигенированом состоянии Hb выступает над плоскостью на 0,6 А. При присоединении кислорода ион железа погружается в плоскость колец гема. В результате сдвигается и участок полипептидной цепи, нарушаются слабые связи в молекуле Hb и изменяется конформация всей глобулы. Таким образом, присоединение кислорода вызывает изменение пространственной структуры молекулы миоглобина или протомеров гемоглобина.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_51.jpg" alt=">हीमोग्लोबिन दोनों मुक्त (डीऑक्सीहेमोग्लोबिन) और ऑक्सीजन युक्त रूप में मौजूद हो सकता है, जो संलग्न होता है"> Гемоглобин может существовать как в свободной (дезоксигемоглобин), так и в оксигенированной форме, присоединяя до 4 молекул кислорода. Взаимодействие с кислородом 1-го протомера вызывает изменение его конформации, а также кооперативные конформационные изменения остальных протомеров. Сродство к кислороду возрастает, и присоединение О2 к активному центру 2-го протомера происходит легче, вызывая дальнейшую конформационную перестройку всей молекулы. В результате еще сильнее изменяется структура оставшихся протомеров и их активных центров, взаимодействие с О2 еще больше облегчается. В итоге 4-я молекула кислорода присоединяется к Hb примерно в 300 раз легче, чем 1-я. Так происходит в легких при высоком парциальном давлении кислорода.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_52.jpg" alt=">ऑक्सीजन के साथ संपर्क पर हीमोग्लोबिन अणु की संरचना में सहकारी परिवर्तन">!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_53.jpg" alt="> उन ऊतकों में जहां ऑक्सीजन की मात्रा कम होती है, इसके विपरीत, प्रत्येक O2 अणु का उन्मूलन बाद वाले को छोड़ने की सुविधा देता है।"> В тканях, где содержание кислорода ниже, наоборот, отщепление каждой молекулы О2 облегчает освобождение последующих. Таким образом, взаимодействие олигомерного белка гемоглобина с лигандом (О2) в одном центре связывания приводит к изменению конформации всей молекулы и других, пространственно удаленных центров, расположенных на других субъединицах (принцип «домино»). Подобные взаимосвязанные изменения структуры белка называют кооперативными конформационными изменениями. Они характерны для всех олигомерных белков и используются для регуляции их активности.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_54.jpg" alt=">ऑक्सीजन के साथ दोनों प्रोटीन (एमबी और एचबी) की परस्पर क्रिया इसके आंशिक दबाव पर निर्भर करती है"> Взаимодействие обоих белков (Mb и Hb) с кислородом зависит от его парциального давления в тканях. Эта зависимость имеет разный характер, что связано с их особенностями структуры и функционирования. Гемоглобин имеет S-образную кривую насыщения, которая показывает, что субъединицы белка работают кооперативно, и чем больше кислорода они отдают, тем легче идет освобождение остальных молекул О2. Этот процесс зависит от изменения парциального давления кислорода в тканях. График насыщения миоглобина кислородом имеет характер простой гиперболы, т.е. насыщение Mb кислородом происходит быстро и отражает его функцию - обратимое связывание с кислородом, высвобождаемым гемоглобином, и освобождение в случае интенсивной физической нагрузки.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_55.jpg" alt=">मायोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन संतृप्ति वक्र">!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_56.jpg" alt=">CO2 और H+, कार्बनिक पदार्थों के अपचय के दौरान बनते हैं, हीमोग्लोबिन की आत्मीयता को आनुपातिक रूप से O2 तक कम करते हैं"> CO2 и Н+, образующиеся при катаболизме органических веществ, уменьшают сродство гемоглобина к О2 пропорционально их концентрации. Энергия, необходимая для работы клеток, вырабатывается преимущественно в митохондриях при окислении органических веществ с использованием O2, доставляемого из легких гемоглобином. В результате окисления органических веществ образуются конечные продукты их распада: СО2 и Н2O, количество которых пропорционально интенсивности протекающих процессов окисления. СO2 диффузией попадает из клеток в кровь и проникает в эритроциты, где под действием фермента карбоангидразы превращается в угольную кислоту. Эта слабая кислота диссоциирует на протон и бикарбонат ион. СО2 + Н2О → Н2СО3 → Н+ + НСО3-!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_57.jpg" alt="> H+ आयन हीमोग्लोबिन β-श्रृंखला में His146 रेडिकल्स में जोड़ने में सक्षम हैं, यानी दूर के क्षेत्रों में"> Ионы Н+ способны присоединятся к радикалам Гис146 в β-цепях гемоглобина, т.е. в участках, удаленных от гема. Протонирование гемоглобина снижает его сродство к О2, способствует отщеплению О2 от оксиНв, образованию дезоксиНв и увеличивает поступление кислорода в ткани пропорционально количеству образовавшихся протонов. Увеличение количества освобожденного кислорода в зависимости от увеличения концентрации Н+ в эритроцитах называется эффектом Бора (по имени датского физиолога Христиана Бора, впервые открывшего этот эффект). В легких высокое парциальное давление кислорода способствует его связыванию с дезоксиНв, что уменьшает сродство белка к Н+. Освободившиеся протоны под действием карбоангидразы взаимодействуют с бикарбонатами с образованием СО2 и Н2О!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_58.jpg" alt=">CO2 और प्रोटॉन एकाग्रता (बोह्र प्रभाव) पर O2 के लिए Hb आत्मीयता की निर्भरता: A -"> Зависимость сродства Нв к О2 от концентрации СО2 и протонов (эффект Бора): А - влияние концентрации СО2 и Н+ на высвобождение О2 из комплекса с Нв (эффект Бора); Б - оксигенирование дезоксигемоглобина в легких, образование и выделение СО2.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_59.jpg" alt=">परिणामस्वरूप CO2 वायुकोशीय स्थान में प्रवेश करती है और साँस छोड़ी गई हवा के साथ हटा दी जाती है। इस प्रकार, राशि"> Образовавшийся СО2 поступает в альвеолярное пространство и удаляется с выдыхаемым воздухом. Таким образом, количество высвобождаемого гемоглобином кислорода в тканях регулируется продуктами катаболизма органических веществ: чем интенсивнее распад веществ, например при физических нагрузках, тем выше концентрация СО2 и Н+ и тем больше кислорода получают ткани в результате уменьшения сродства Нв к О2.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_60.jpg" alt=">रचनात्मक परिवर्तनों के कारण अन्य लिगैंड्स के साथ बातचीत करते समय प्रोटीन की कार्यात्मक गतिविधि में परिवर्तन को एलोस्टेरिक कहा जाता है"> Изменение функциональной активности белка при взаимодействии с другими лигандами вследствие конформационных изменений называется аллостерической регуляцией, а соединения-регуляторы - аллостерическими лигандами или эффекторами. Способность к аллостерической регуляции характерна, как правило, для олигомерных белков, т.е. для проявления аллостерического эффекта необходимо взаимодействие протомеров. При воздействии аллостерических лигандов белки меняют свою конформацию (в том числе и активного центра) и функцию.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_61.jpg" alt=">2,3-bis-phosphoglycerate ligand द्वारा O2 के लिए Hb आत्मीयता का Allosteric विनियमन। उत्पाद से एरिथ्रोसाइट्स में"> Аллостерическая регуляция сродства Нв к О2 лигандом - 2,3-бис-фосфоглицератом. В эритроцитах из продукта окисления глюкозы - 1,3-бисфосфоглицерата синтезируется аллостерический лиганд гемоглобина - 2,3-бисфосфоглицерат (2,3-БФГ). В нормальных условиях концентрация 2,3-БФГ высокая и сравнима с концентрацией Нв. 2,3-БФГ имеет сильный отрицательный заряд (-5).!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_62.jpg" alt=">हीमोग्लोबिन टेट्रामर अणु के केंद्र में एक गुहा होती है। यह सभी चार प्रोटोमर्स के अमीनो एसिड अवशेषों द्वारा बनाई जाती है।"> В центре тетрамерной молекулы гемоглобина находится полость. Ее образуют аминокислотные остатки всех четырех протомеров. В капиллярах тканей протонирование Нв (эффект Бора) приводит к разрыву связи между железом гема и О2. В молекуле дезоксигемоглобина по сравнению с оксигемоглобином возникают дополнительные ионные связи, соединяющие протомеры, вследствие чего размеры центральной полости по сравнению с оксигемоглобином увеличиваются. Центральная полость является местом присоединения 2,3-БФГ к гемоглобину. БФГ поступает в полость дезоксигемоглобина. 2,3-БФГ взаимодействует с гемоглобином в участке, удаленном от активных центров белка и относится к аллостерическим (регуляторным) лигандам, а центральная полость Нв является аллостерическим центром. 2,3-БФГ имеет сильный отрицательный заряд и взаимодействует с положительно заряженными группами двух β-цепей Нв. При этом его сродство к О2 снижается в 26 раз. В результате происходит высвобождение кислорода в капиллярах ткани при низком парциальном давлении О2. В легких высокое парциальное давление О2, наоборот, приводит к оксигенированию Нв и освобождению БФГ.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_63.jpg" alt=">BPG बाइंडिंग सेंटर 4 हीमोग्लोबिन प्रोटोमर्स के बीच धनावेशित कैविटी में स्थित है। BPG इंटरैक्शन"> Центр связывания БФГ находится в положительно заряженной полости между 4 протомерами гемоглобина. Взаимодействие БФГ с центром связывания изменяет конформацию α- и β-протомеров НЬ и их активных центров. Сродство НЬ к молекулам О2 снижается и кислород высвобождается в ткани. В легких при высоком парциальном давлении О2 активные центры гемоглобина насыщаются за счет изменения конформации и БФГ вытесняется из аллостерического центра!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_64.jpg" alt=">">

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_65.jpg" alt=">इस प्रकार, ओलिगोमेरिक प्रोटीन में मोनोमेरिक प्रोटीन की तुलना में नए गुण होते हैं। लिगेंड्स का लगाव"> Таким образом, олигомерные белки обладают новыми по сравнению с мономерными белками свойствами. Присоединение лигандов на участках, пространственно удаленных друг от друга (аллостерических), способно вызывать конформационные изменения во всей белковой молекуле. Благодаря взаимодействию с регуляторными лигандами происходит изменение конформации и адаптация функции белковой молекулы к изменениям окружающей среды.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_66.jpg" alt=">रक्त में मौजूद कार्बन डाइऑक्साइड का लगभग 15% हीमोग्लोबिन अणुओं द्वारा ले जाया जाता है। ऊतकों में, कुछ अणु"> Около 15% углекислого газа, присутствующего в крови, переносится молекулами гемоглобина. В тканях часть молекул углекислого газа может присоединится к каждому протомеру молекулы гемоглобина, при этом снижается сродство Hb к кислороду. В легких, наоборот, из-за высокого парциального давления кислорода, О2 связывается с Hb, а СО2 высвобождается.!}

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_67.jpg" alt=">">

Ppt%5C34928-slozhnye_belki_ch1_68.jpg" alt=">हीमोग्लोबिन एस अणु में (इसे असामान्य हीमोग्लोबिन कहा जाता है), 2 β-श्रृंखलाएं उत्परिवर्तित थीं, जिसमें"> В молекуле гемоглобина S (так назван аномальный гемоглобин) мутантными оказались 2 β-цепи, в которых глутамат, высокополярная отрицательно заряженная аминокислота в положении 6 была заменена валином, содержащим гидрофобный радикал.!}

), साथ ही जटिल यौगिकों के रसायन विज्ञान में, एक या अधिक केंद्रीय (जटिल) धातु परमाणुओं से जुड़े कणों को दर्शाते हुए।

अकार्बनिक रसायन विज्ञान में

सबसे अधिक बार, ऐसा बंधन तथाकथित "समन्वय" दाता-स्वीकारकर्ता बंधन के गठन के साथ होता है, जहां लिगेंड लुईस बेस के रूप में कार्य करते हैं, अर्थात वे इलेक्ट्रॉन जोड़ी दाता हैं। जब लिगेंड केंद्रीय परमाणु से जुड़े होते हैं, तो कॉम्प्लेक्सिंग एजेंट के रासायनिक गुण और खुद लिगेंड अक्सर महत्वपूर्ण परिवर्तन से गुजरते हैं।

लिगैंड नामकरण

1. नाममात्र के मामले में यौगिक के नाम पर पहला आयन है, और फिर जननेंद्रिय में - धनायन
2. एक जटिल आयन के नाम पर, लिगेंड को वर्णानुक्रम में पहले सूचीबद्ध किया जाता है, और फिर केंद्रीय परमाणु
3. तटस्थ cationic परिसरों में केंद्रीय परमाणु को रूसी नाम कहा जाता है, और आयनों में प्रत्यय "एट" के साथ लैटिन नाम की जड़ होती है। केंद्रीय परमाणु के नाम के बाद, ऑक्सीकरण अवस्था का संकेत मिलता है।
4. केंद्रीय परमाणु से जुड़े लिगेंड की संख्या उपसर्ग "मोनो", "डी", "तीन", "टेट्रा", "पेंटा", आदि द्वारा इंगित की जाती है।

लिगेंड्स के लक्षण

इलेक्ट्रॉनिक संरचना

दरअसल, लिगैंड की सबसे महत्वपूर्ण विशेषता, जो डी-ऑर्बिटल के जटिल गठन और आत्म-विनाश की क्षमता का मूल्यांकन और भविष्यवाणी करने की अनुमति देती है - समग्र रूप से यौगिक का विनाश। पहले सन्निकटन में, इसमें इलेक्ट्रॉन जोड़े की संख्या शामिल होती है जो लिगैंड समन्वय बांड के निर्माण के लिए आवंटित करने में सक्षम होता है और दान करने वाले परमाणु या कार्यात्मक समूह की इलेक्ट्रोनगेटिविटी होती है।

दंत चिकित्सा

केंद्रीय परमाणु (या परमाणुओं) के लिगैंड द्वारा कब्जा किए गए समन्वय स्थलों की संख्या को दंतता कहा जाता है (अक्षांश से। डेंस, डेंट- - दांत). एक समन्वय स्थल पर स्थित लिगेंड कहलाते हैं मोनोदंत चिकित्सा (उदाहरण के लिए, एनएच 3), दो - द्विदांतेदार (ऑक्सालेट आयन [ हे-सी (= ओ) - सी (= ओ) -ओ] 2−). ऐसे लिगेंड जो बड़ी संख्या में स्थानों पर कब्जा कर सकते हैं, उन्हें आमतौर पर इस रूप में निरूपित किया जाता है पालीदांतेदार। उदाहरण के लिए, एथिलीनडाईमिनेटेट्राएसिटिक एसिड (ईडीटीए), जो छह समन्वय स्थलों पर कब्जा कर सकता है।

दंतता के अलावा, एक विशेषता है जो केंद्रीय परमाणु के एक समन्वय स्थल से जुड़े लिगैंड परमाणुओं की संख्या को दर्शाती है। अंग्रेजी साहित्य में इसे शब्द द्वारा निरूपित किया जाता है ख़ुशीऔर संबंधित सुपरस्क्रिप्ट के साथ एक नामकरण पदनाम है। यद्यपि रूसी में स्पष्ट रूप से उसके पास एक अच्छी तरह से स्थापित शब्द नहीं है, कुछ स्रोतों में कोई ट्रेसिंग पेपर "हैप्टनेस" पा सकता है। एक उदाहरण के रूप में, हम धातु केंद्र परिसरों में एक साइक्लोपेंटैडिएनल लिगैंड दे सकते हैं, जो एक समन्वय स्थल पर कब्जा कर लेता है (अर्थात, यह मोनोडेंटेट है) और सभी पांच कार्बन परमाणुओं से बंधा हुआ है: η 5 - -।

समन्वय के तरीके

दो से अधिक दांतों वाले लिगेंड बनने में सक्षम हैं कीलेट परिसरों(जीआर। χηλή - पंजा) - कॉम्प्लेक्स जहां लिगैंड अणु के साथ केंद्रीय परमाणु एक या एक से अधिक चक्रों में शामिल होता है। ऐसे लिगन्ड कहलाते हैं chelating. एक उदाहरण के रूप में, हम एक ही ईडीटीए के टेट्रियनियन परिसरों का हवाला दे सकते हैं, यह देखते हुए कि इसमें चार एमओ बांडों में से कई औपचारिक रूप से हो सकते हैं ईओण का .

केलेट परिसरों के निर्माण में, यह अक्सर देखा जाता है कीलेट प्रभाव- गैर-चिलेटिंग लिगेंड के समान परिसरों की तुलना में उनकी अधिक स्थिरता। यह प्रतिस्थापन प्रभावों और एन्ट्रापी प्रभाव से केंद्रीय परमाणु के अधिक परिरक्षण के कारण प्राप्त होता है। उदाहरण के लिए, कैडमियम 2+ के अमोनिया कॉम्प्लेक्स का पृथक्करण स्थिरांक एथिलीनडायमाइन 2+ वाले कॉम्प्लेक्स की तुलना में लगभग 1500 गुना कम है। इसका कारण यह है कि, जब एक हाइड्रेटेड कैडमियम (II) आयन एथिलीनडायमाइन के साथ परस्पर क्रिया करता है, तो दो लिगेंड अणु पानी के चार अणुओं को विस्थापित कर देते हैं। इस मामले में, सिस्टम में मुक्त कणों की संख्या में काफी वृद्धि होती है, और सिस्टम की एन्ट्रापी बढ़ जाती है (और परिसर का आंतरिक क्रम तदनुसार बढ़ जाता है)। यही है, केलेट प्रभाव का कारण सिस्टम की एंट्रॉपी में वृद्धि है जब मोनोडेंटेट लिगैंड्स को पॉलीडेंटेट लिगैंड्स द्वारा प्रतिस्थापित किया जाता है और नतीजतन, गिब्स ऊर्जा में कमी आती है।

चेलेटिंग लिगैंड्स के बीच, मैक्रोसाइक्लिक लिगैंड्स के एक वर्ग को अलग किया जा सकता है, यानी, एक जटिल परमाणु को समायोजित करने के लिए पर्याप्त इंट्रासाइक्लिक स्पेस वाले अणु। ऐसे यौगिकों का एक उदाहरण पोर्फिरिन बेस है - हीमोग्लोबिन, क्लोरोफिल और बैक्टीरियोक्लोरोफिल जैसे सबसे महत्वपूर्ण जैव रासायनिक परिसरों का आधार। क्राउन ईथर, कैलीक्सेरेन आदि भी मैक्रोसाइक्लिक लिगेंड के रूप में कार्य कर सकते हैं।

द्वि-या बहु-नाभिकीय परिसरों में विभिन्न केंद्रीय परमाणुओं के बीच बंधन बनाने, लिगेंड भी ब्रिजिंग कर सकते हैं। ब्रिज लिगैंड्स को ग्रीक अक्षर μ ( म्यू).

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टिप्पणियाँ

रासायनिक बंध संरचना प्रदर्शन इलेक्ट्रॉनिक गुण त्रिविम

लिगैंड की विशेषता बताने वाला एक अंश

"यदि हर कोई केवल अपने दृढ़ विश्वास के अनुसार लड़े, तो कोई युद्ध नहीं होगा," उन्होंने कहा।
"यह ठीक होगा," पियरे ने कहा।
राजकुमार एंड्रयू चकित।
- यह बहुत अच्छा हो सकता है कि यह अद्भुत होगा, लेकिन ऐसा कभी नहीं होगा...
"ठीक है, तुम युद्ध में क्यों जा रहे हो?" पियरे ने पूछा।
- किसलिए? मुझें नहीं पता। इसलिए यह आवश्यक है। इसके अलावा, मैं जा रहा हूँ… ”वह रुक गया। “मैं जा रहा हूँ क्योंकि यह जीवन जो मैं यहाँ जी रहा हूँ, यह जीवन मेरे लिए नहीं है!

बगल के कमरे में एक महिला की पोशाक में जंग लग गई। मानो जागते हुए, प्रिंस आंद्रेई ने खुद को हिलाया, और उनके चेहरे पर वही अभिव्यक्ति हुई जो अन्ना पावलोवना के ड्राइंग रूम में थी। पियरे ने अपने पैर सोफे से हटा लिए। राजकुमारी ने प्रवेश किया। वह पहले से ही एक अलग, घरेलू, लेकिन समान रूप से सुरुचिपूर्ण और ताज़ा पोशाक में थी। प्रिंस आंद्रेई उठ खड़े हुए, विनम्रतापूर्वक उसके लिए एक कुर्सी धकेल दी।
"क्यों, मुझे अक्सर लगता है," वह शुरू हुई, हमेशा की तरह, फ्रेंच में, जल्दी और हलचल से एक कुर्सी पर बैठ गई, "एनेट ने शादी क्यों नहीं की?" तुम सब कितने मूर्ख हो, मेसर्स, उससे शादी नहीं करने के लिए। क्षमा करें, लेकिन आप महिलाओं के बारे में कुछ नहीं समझते। आप कितने डिबेटर हैं, महाशय पियरे।
- मैं आपके पति के साथ हर बात पर बहस करती हूं; मुझे समझ नहीं आया कि वह युद्ध में क्यों जाना चाहता है, ”पियरे ने बिना किसी हिचकिचाहट के (एक युवा महिला के लिए एक युवा महिला के रिश्ते में इतना सामान्य) राजकुमारी की ओर मुड़ते हुए कहा।
राजकुमारी चौंक गई। जाहिर है, पियरे के शब्दों ने उसे अंदर तक छू लिया।
आह, मैं यही कह रहा हूँ! - उसने कहा। "मैं नहीं समझता, मैं बिल्कुल नहीं समझता कि पुरुष युद्ध के बिना क्यों नहीं रह सकते?" हम महिलाओं को कुछ क्यों नहीं चाहिए, हमें कुछ क्यों नहीं चाहिए? ठीक है, तुम जज बनो। मैं उसे सब कुछ बताता हूं: यहां वह चाचा का सहायक है, सबसे शानदार स्थिति। हर कोई उन्हें बहुत अच्छी तरह जानता है और उनकी बहुत सराहना करता है। दूसरे दिन अप्रेक्सिन्स में, मैंने एक महिला को यह पूछते सुना: "सी" इस्ट सीए ले फेमक्स प्रिंस आंद्रे? मा पैरोल डी "होनूर! [क्या यह प्रसिद्ध राजकुमार आंद्रेई है? ईमानदारी से!] वह हँसी। - वह हर जगह इतना स्वीकृत है। वह बड़ी आसानी से एडजुटेंट विंग बन सकते हैं। तुम्हें पता है, संप्रभु ने उससे बहुत शालीनता से बात की। एनेट और मैंने बात की कि व्यवस्था करना कितना आसान होगा। आप क्या सोचते है?
पियरे ने प्रिंस आंद्रेई को देखा और यह देखते हुए कि उनके दोस्त को यह बातचीत पसंद नहीं आई, उन्होंने जवाब नहीं दिया।
- आप कब छोड़ रहे हैं? - उसने पूछा।
- आह! ne me parlez pas de CE प्रस्थान, ne m "en parlez pas. Je ne veux pas en entender parler, [आह, मुझे इस प्रस्थान के बारे में मत बताओ! मैं इसके बारे में सुनना नहीं चाहता,] राजकुमारी ने अंदर बात की लिविंग रूम में हिप्पोलीटे के साथ बात करने के लिए इस तरह के एक चंचल चंचल स्वर, और जो स्पष्ट रूप से परिवार के घेरे में नहीं गए, जहां पियरे थे, जैसा कि एक सदस्य था। "आज, जब मैंने सोचा कि ये सभी महंगे रिश्ते होने चाहिए बाधित ... और फिर, आप जानते हैं, आंद्रे?" उसने अपने पति पर महत्वपूर्ण रूप से आंख मारी। - जे "ऐ पीर, जे" ऐ पीर! [मुझे डर लग रहा है, मुझे डर लग रहा है!] वह फुसफुसाई, अपनी पीठ थपथपाते हुए।
पति ने उसकी ओर एक नज़र से देखा जैसे वह यह देखकर हैरान था कि उसके और पियरे के अलावा कोई और कमरे में था; और वह ठंडे शिष्टाचार के साथ अपनी पत्नी से पूछताछ करने लगा:
आप किससे डरते हैं, लिसा? मैं नहीं समझ सकता, उन्होंने कहा।
- इसी तरह सभी पुरुष स्वार्थी होते हैं; हर कोई, सभी अहंकारी! खुदा जाने क्यों अपनी ही सनक के चलते, छोड़ देता है, गांव में अकेला बंद कर देता है।
"अपने पिता और बहन के साथ मत भूलना," प्रिंस आंद्रेई ने चुपचाप कहा।
- वैसे भी, अकेले, मेरे दोस्तों के बिना ... और वह चाहती है कि मैं डरूं नहीं।
उसका लहजा पहले से ही कर्कश था, उसका होंठ उठा हुआ था, जिससे उसके चेहरे पर खुशी नहीं, बल्कि एक क्रूर, गिलहरी जैसी अभिव्यक्ति थी। वह चुप हो गई, मानो पियरे के सामने अपनी गर्भावस्था के बारे में बात करना अशोभनीय लग रहा हो, जबकि यह मामले का सार था।
"फिर भी, मुझे समझ नहीं आया, डे क्वोई वोस एवेज़ पेर, [आप किससे डरते हैं]," प्रिंस आंद्रेई ने धीरे से कहा, अपनी पत्नी से नज़रें नहीं हटाईं।
राजकुमारी शरमा गई और अपने हाथों को लहराया।
- गैर, आंद्रे, जेई डिस क्यू वोस एवेज़ टेलमेंट, टेलमेंट चेंज ... [नहीं, एंड्री, मैं कहता हूं: आप बहुत बदल गए हैं, इतना ...]
"आपका डॉक्टर आपको पहले बिस्तर पर जाने के लिए कहता है," प्रिंस आंद्रेई ने कहा। - तुमको सोने जाना चाहिए।
राजकुमारी ने कुछ नहीं कहा, और अचानक उसका छोटा, मूंछों से सना हुआ स्पंज कांपने लगा; प्रिंस एंड्री, खड़े होकर और अपने कंधों को सिकोड़ते हुए, पूरे कमरे में चले गए।
पियरे, आश्चर्यचकित और भोले, पहले अपने चश्मे से उसे देखा, फिर राजकुमारी को, और हड़कंप मच गया, जैसे कि वह भी उठना चाहता था, लेकिन फिर से सोचा।
"मेरे लिए यह क्या मायने रखता है कि महाशय पियरे यहाँ हैं," छोटी राजकुमारी ने अचानक कहा, और उसका सुंदर चेहरा अचानक आंसू भरी मुस्कराहट में बदल गया। "मैं आपको लंबे समय से बताना चाहता था, आंद्रे: तुम मेरे प्रति इतने बदल क्यों गए हो?" मैंने तुम्हारे साथ क्या किया? आप सेना में जा रहे हैं, आप मेरे लिए खेद महसूस नहीं करते। किसलिए?
- लिसे! - केवल राजकुमार आंद्रेई ने कहा; लेकिन इस शब्द में एक अनुरोध, और एक धमकी, और, सबसे महत्वपूर्ण बात, एक आश्वासन था कि वह खुद अपने शब्दों का पश्चाताप करेगी; लेकिन वह जल्दी में चली गई:
"आप मेरे साथ एक बीमार व्यक्ति या एक बच्चे की तरह व्यवहार करते हैं। मुझे सब दिखाई दे रहा है। क्या आप छह महीने पहले ऐसे थे?
"लिसे, मैं आपको रुकने के लिए कहता हूं," प्रिंस आंद्रेई ने और भी स्पष्ट रूप से कहा।
पियरे, इस बातचीत के दौरान और अधिक उत्तेजित हो गया, उठकर राजकुमारी के पास गया। ऐसा लग रहा था कि वह आँसुओं को सहन नहीं कर पा रहा था और खुद रोने के लिए तैयार था।
- शांत हो जाओ, राजकुमारी। ऐसा आपको लगता है, क्योंकि मैं आपको विश्वास दिलाता हूं, मैंने खुद अनुभव किया है ... क्यों ... क्योंकि ... नहीं, मुझे माफ करना, अजनबी यहाँ बहुत अच्छा है ... नहीं, शांत हो जाओ ... अलविदा ...
राजकुमार आंद्रेई ने उसे हाथ से रोक दिया।
- नहीं, रुको, पियरे। राजकुमारी इतनी दयालु है कि वह मुझे तुम्हारे साथ शाम बिताने के सुख से वंचित नहीं करना चाहती।
"नहीं, वह केवल अपने बारे में सोचता है," राजकुमारी ने कहा, अपने क्रोधित आँसुओं को रोकने में असमर्थ।
"लिस," प्रिंस आंद्रेई ने शुष्क रूप से कहा, अपने स्वर को इस हद तक बढ़ाते हुए दिखाया कि धैर्य समाप्त हो गया है।
अचानक, राजकुमारी के सुंदर चेहरे की गुस्से वाली गिलहरी अभिव्यक्ति को डर की आकर्षक और दयालु अभिव्यक्ति से बदल दिया गया; उसने अपनी खूबसूरत आँखों से अपने पति की ओर गुस्से से देखा, और उसके चेहरे पर वह डरपोक और स्वीकारोक्ति अभिव्यक्ति दिखाई दी, जो एक कुत्ते के पास है, जल्दी, लेकिन कमजोर रूप से अपनी निचली पूंछ को हिलाता है।