आइसोजाइम, या आइसोएंजाइम- यह है एंजाइम के कई रूपजो एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं, लेकिन भौतिक और रासायनिक गुणों में एक दूसरे से भिन्न होते हैं, विशेष रूप से सब्सट्रेट के लिए आत्मीयता में, उत्प्रेरित प्रतिक्रिया (गतिविधि), इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता या नियामक गुणों की अधिकतम दर।

सजीव प्रकृति में ऐसे एंजाइम होते हैं जिनके अणु समान या भिन्न प्राथमिक, द्वितीयक या तृतीयक संरचना वाली दो या अधिक उपइकाइयों से मिलकर बने होते हैं। सबयूनिट्स को अक्सर प्रोटोमर्स कहा जाता है, और संयुक्त ओलिगोमेरिक अणु है मल्टीमेर(चित्र 14.8 ए-डी)।

यह माना जाता है कि ओलिगोमेराइजेशन प्रक्रिया प्रोटीन सबयूनिट्स को गर्म करने, प्रोटीन के प्रभाव आदि सहित विकृतीकरण एजेंटों की कार्रवाई के लिए बढ़ी हुई स्थिरता और प्रतिरोध देती है। हालांकि, ज्ञान के वर्तमान चरण में, असमान रूप से इस प्रश्न का उत्तर देना असंभव है। एंजाइमों की उत्प्रेरक गतिविधि के लिए चतुर्धातुक संरचना का महत्व, क्योंकि कोई विधियाँ नहीं हैं, जो "नरम" परिस्थितियों में केवल चतुर्धातुक संरचना को नष्ट करने की अनुमति देती हैं। गंभीर प्रसंस्करण (अत्यधिक पीएच मान, गुआनिडीन क्लोराइड या यूरिया की उच्च सांद्रता) के आमतौर पर इस्तेमाल किए जाने वाले तरीके न केवल चतुर्धातुक के विनाश की ओर ले जाते हैं, बल्कि एक स्थिर ओलिगोमेरिक एंजाइम की माध्यमिक और तृतीयक संरचनाएं भी होती हैं, जिनमें से प्रोटोमर्स विकृत होते हैं और , एक परिणाम के रूप में, जैविक गतिविधि से रहित।

चावल। 14.8. कुछ ओलिगोमेरिक एंजाइमों की संरचना के मॉडल: ए - ग्लूटामेट डिहाइड्रोजनेज का एक अणु, जिसमें 6 प्रोटोमर्स (336 केडीए) होते हैं; बी - आरएनए पोलीमरेज़ अणु; सी - उत्प्रेरित अणु का आधा; डी - पाइरूवेट डिहाइड्रोजनेज का आणविक परिसर

यह ध्यान दिया जाना चाहिए कि उपइकाइयों के बीच कोई सहसंयोजक, मुख्य-संयोजक बंधन नहीं हैं। बांड ज्यादातर गैर-सहसंयोजक होते हैं; इसलिए, ऐसे एंजाइम काफी आसानी से प्रोटोमर्स में अलग हो जाते हैं। ऐसे एंजाइमों की एक आश्चर्यजनक विशेषता व्यक्तिगत उप-इकाइयों की पैकेजिंग के तरीके पर पूरे परिसर की गतिविधि की निर्भरता है। अगर आनुवंशिक रूप से अलग उपइकाईएक से अधिक रूपों में मौजूद हो सकता है, फिर, तदनुसार, दो या दो से अधिक प्रकार के उप-इकाइयों से बना एक एंजाइम, विभिन्न मात्रात्मक अनुपातों में संयुक्त, कई समान रूपों में मौजूद हो सकता है, लेकिन समान रूप नहीं। एंजाइम की समान किस्मों को कहा जाता है आइसोजाइम (आइसोएंजाइमया, कम सामान्यतः, आइसोजाइम).

सबसे अधिक अध्ययन किए गए एंजाइमों में से एक, जिसके रूपों की बहुलता का जेल वैद्युतकणसंचलन द्वारा विस्तार से अध्ययन किया गया है, लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज (LDH) है, जो पाइरुविक एसिड के लैक्टिक एसिड में प्रतिवर्ती रूपांतरण को उत्प्रेरित करता है। इसमें दो अलग-अलग एच- और एम-प्रकार (हृदय और पेशी) के चार सबयूनिट शामिल हो सकते हैं। सक्रिय एंजाइम निम्नलिखित संयोजनों में से एक है: एचएचएचएच, एचएचएचएम, एचएचएमएम, एचएमएमएम, एमएमएमएम या एच 4, एच 3 एम, एच 2 एम 2, एचएम 3, एम 4। वे आइसोनिजाइम एलडीएच 1, एलडीएच 2, एलडीएच 3, एलडीएच 4 और एलडीएच 5 के अनुरूप हैं। इस मामले में, एच- और एम-प्रकार का संश्लेषण विभिन्न जीनों द्वारा किया जाता है और विभिन्न अंगों में अलग-अलग तरीके से व्यक्त किया जाता है।

चूंकि पीएच 7.0-9.0 पर एच-प्रोटॉमर एम-प्रोटॉमर्स की तुलना में अधिक स्पष्ट नकारात्मक चार्ज करते हैं, इलेक्ट्रोफोरेसिस के दौरान आइसोनिजाइम एच 4 एक विद्युत क्षेत्र में सकारात्मक इलेक्ट्रोड (एनोड) में उच्चतम गति से माइग्रेट करेगा। सबसे कम गति पर, एम 4 आइसोजाइम एनोड में चला जाएगा, जबकि शेष आइसोजाइम मध्यवर्ती पदों पर कब्जा कर लेंगे (चित्र 14.9)।

चावल। 14.9. विभिन्न अंगों में एलडीएच आइसोजाइम का वितरण और सापेक्ष मात्रा

प्रत्येक ऊतक में सामान्य रूप से एलडीएच के रूपों (आइसोजाइम स्पेक्ट्रम) का अपना अनुपात होता है। उदाहरण के लिए, हृदय की मांसपेशी में, टाइप एच 4, यानी, एलडीएच 1, प्रबल होता है, और कंकाल की मांसपेशियों और यकृत में, एम 4 टाइप करें, यानी। एलडीएच 5.

नैदानिक ​​​​अभ्यास में इन परिस्थितियों का व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है, क्योंकि रक्त सीरम में एलडीएच आइसोनाइजेस (और कई अन्य एंजाइम) की उपस्थिति का अध्ययन अंगों और ऊतकों के कार्बनिक और कार्यात्मक घावों के विभेदक निदान के लिए रुचि का हो सकता है। रक्त सीरम में आइसोनिजाइम की सामग्री में परिवर्तन से, कोई भी रोग प्रक्रिया की स्थलाकृति और किसी अंग या ऊतक को नुकसान की डिग्री दोनों का न्याय कर सकता है।

कुछ मामलों में, सबयूनिट्स में लगभग समान संरचना होती है और प्रत्येक में एक उत्प्रेरक रूप से सक्रिय साइट होती है (उदाहरण के लिए, β-galactosidase, जिसमें चार सबयूनिट होते हैं)। अन्य मामलों में, सबयूनिट समान नहीं हैं। उत्तरार्द्ध का एक उदाहरण ट्रिप्टोफैन सिंथेज़ है, जिसमें दो सबयूनिट होते हैं, जिनमें से प्रत्येक अपनी स्वयं की (लेकिन मुख्य नहीं) एंजाइमेटिक गतिविधि के साथ संपन्न होता है, हालांकि, केवल मैक्रोमोलेक्यूलर संरचना में संयुक्त होने पर, दोनों सब यूनिट ट्रिप्टोफैन सिंथेज़ गतिविधि प्रदर्शित करते हैं।

शब्द " एंजाइम के कई रूप»प्रोटीन पर लागू होता है जो एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है और एक ही प्रजाति के जीवों में स्वाभाविक रूप से होता है। शब्द " आइसोज़ाइम»केवल एंजाइमों के उन अनेक रूपों पर लागू होता है जो किसके कारण प्रकट होते हैं आनुवंशिक रूप से निर्धारितप्रोटीन की प्राथमिक संरचना में अंतर (लेकिन एक प्राथमिक अनुक्रम के संशोधन से उत्पन्न रूपों के लिए नहीं)।

उत्प्रेरित (), इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता या नियामक गुणों की अधिकतम दर।

चावल। 4.5.कुछ ओलिगोमेरिक के संरचनात्मक मॉडल।

यह ध्यान दिया जाना चाहिए कि उपइकाइयों के बीच कोई सहसंयोजक, मुख्य-संयोजक बंधन नहीं हैं। बांड ज्यादातर गैर-सहसंयोजक होते हैं, इसलिए वे आसानी से प्रोटोमर्स में अलग हो जाते हैं। इनमें से एक आश्चर्यजनक विशेषता यह है कि पूरे परिसर की व्यक्तिगत उप-इकाइयों को आपस में पैक करने की विधि पर निर्भरता है। यदि आनुवंशिक रूप से अलग-अलग सबयूनिट एक से अधिक रूपों में मौजूद हो सकते हैं, तो, तदनुसार, और, दो या दो से अधिक प्रकार के सबयूनिट्स से बने, विभिन्न मात्रात्मक अनुपात में संयुक्त, कई समान, लेकिन समान रूपों में मौजूद नहीं हो सकते हैं। ऐसी किस्मों को कहा जाता है (आइसोएंजाइम या, कम अक्सर, आइसोजाइम)। विशेष रूप से, यदि इसमें दो अलग-अलग प्रकार के 4 सबयूनिट होते हैं - एच और एम (हृदय और मांसपेशी), तो सक्रिय निम्नलिखित संयोजनों में से एक हो सकता है: एचएचएचएच, एचएचएचएम, एचएचएमएम, एचएमएमएम, एमएमएमएम, या एच 4, एच एलडीजी 1, एलडीजी 2, एलडीजी 3, एलडीजी 4 और एलडीजी 5 के अनुरूप 3 एम, एच 2 एम 2, एनएम 3, एम 4। इसी समय, एच- और एम-प्रकार का संश्लेषण अलग-अलग तरीकों से किया जाता है और विभिन्न अंगों में अलग-अलग तरीकों से व्यक्त किया जाता है।

कुछ मामलों में, सबयूनिट्स में लगभग समान संरचना होती है और प्रत्येक में एक उत्प्रेरक रूप से सक्रिय साइट होती है (उदाहरण के लिए, β-galactosidase, जिसमें 4 सबयूनिट होते हैं)। अन्य मामलों में, सबयूनिट समान नहीं हैं। उत्तरार्द्ध का एक उदाहरण ट्रिप्टोफैन सिंथेज़ है, जिसमें 2 सबयूनिट होते हैं, जिनमें से प्रत्येक अपने स्वयं के (लेकिन मुख्य नहीं) एंजाइमेटिक के साथ संपन्न होता है, हालांकि, केवल जब एक मैक्रोमोलेक्यूलर संरचना में संयुक्त होता है, तो दोनों सबयूनिट्स ट्रिप्टोफैन सिंथेज़ प्रदर्शित करते हैं।

शब्द "मल्टीपल फॉर्म" उसी को उत्प्रेरित करने और एक ही प्रजाति में स्वाभाविक रूप से होने के लिए लागू होता है। शब्द "" केवल उन बहुवचन रूपों पर लागू होता है जो आनुवंशिक रूप से निर्धारित अंतरों के कारण प्रकट होते हैं (लेकिन एक प्राथमिक अनुक्रम के संशोधन के परिणामस्वरूप बनने वाले रूपों के लिए नहीं)।

सबसे अधिक अध्ययन किए गए 4 में से एक, जिसके रूपों की बहुलता का जेल वैद्युतकणसंचलन की विधि द्वारा विस्तार से अध्ययन किया गया है, वह है एलडीएच, जो दूध में प्रतिवर्ती परिवर्तन को उत्प्रेरित करता है। पांच एलडीएच लगभग एक ही आकार के 4 सबयूनिट्स से बनते हैं, लेकिन दो अलग-अलग प्रकार के होते हैं। चूंकि एच-प्रोटॉमर्स एम-प्रोटॉमर की तुलना में पीएच 7.0-9.0 पर अधिक स्पष्ट नकारात्मक चार्ज करते हैं, जिसमें 4 एच-टाइप सबयूनिट्स (एच 4) होते हैं, एक विद्युत क्षेत्र में सबसे बड़ी गति के साथ एक सकारात्मक ( ) में माइग्रेट करेंगे। यह सबसे धीमी गति से एम 4 तक जाएगा, जबकि शेष आइसो-एंजाइम मध्यवर्ती पदों पर कब्जा कर लेंगे। इस बात पर जोर दिया जाना चाहिए कि

वारबर्ग ने पाया कि विभिन्न जानवरों के ऊतकों से खमीर एल्डोलेज़ कई सेंट लुइस में भिन्न होते हैं। पेप्सिन, ट्रिप्सिन, काइमोट्रिप्सिन भी घुलनशीलता, पीएच, तापमान इष्टतम में भिन्न थे।

पचास के दशक के अंत में, बायोकेमिस्ट वाईलैंड और फ्लिडरर, साथ ही अन्य शोधकर्ताओं ने जानवरों के ऊतकों से एंजाइम की शुद्ध क्रिस्टलीय तैयारी को अलग कर दिया। लैक्टेट डीहाइड्रोजिनेज और उन्हें वैद्युतकणसंचलन के अधीन किया। वैद्युतकणसंचलन के परिणामस्वरूप, एंजाइम को एक नियम के रूप में अलग किया गया था 5 गुटोंविभिन्न वैद्युतकणसंचलन गतिशीलता वाले। इन सभी अंशों में लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज गतिविधि थी। इस प्रकार, यह पाया गया कि एंजाइम लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज ऊतकों में कई रूपों में मौजूद होता है। इन रूपों, उनकी इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता के अनुसार, एलडीजी1, एलडीजी2, एलडीजी3 नामित किए गए थे। एलडीजी4, एलडीजी5. (एलडीएच लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज का संक्षिप्त नाम है), और नंबर 1 उच्चतम इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता वाले घटक को दर्शाता है।

विभिन्न जानवरों के अंगों से पृथक लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज एंजाइमों के अध्ययन से पता चला है कि वे इलेक्ट्रोफोरेटिक और क्रोमैटोग्राफिक गुणों और रासायनिक संरचना, थर्मल स्थिरता, अवरोधकों की कार्रवाई के प्रति संवेदनशीलता, के एम और अन्य गुणों में भिन्न हैं। विभिन्न जानवरों की प्रजातियों के लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज के विश्लेषण से बहुत बड़े अंतर-प्रजातियों का पता चला, हालांकि, इस प्रजाति के भीतर, आइसोनिजाइम का वितरण महान स्थिरता की विशेषता है।

लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज पहला एंजाइम था जिसके व्यक्तिगत घटकों का विस्तार से अध्ययन किया गया था। कुछ समय बाद, कई अन्य फर्मेट्स के कई रूपों और आणविक विषमता पर डेटा प्राप्त किया गया था, और 1959 में इस तरह के रूपों को आइसोनिजाइम या आइसोनिजाइम कहने का प्रस्ताव किया गया था। अंतर्राष्ट्रीय जैव रासायनिक संघ के एंजाइमों पर आयोग ने आधिकारिक तौर पर एक ही जैविक प्रजाति के एंजाइमों के कई रूपों को निरूपित करने के लिए इस शब्द की सिफारिश की है।

इसलिएआइसोजाइम - यह एक ही स्रोत से एंजाइमों का एक समूह है, जिसमें एक प्रकार की सब्सट्रेट विशिष्टता होती है, जो समान रासायनिक प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करती है, लेकिन कई भौतिक रासायनिक गुणों में भिन्न होती है।.

एंजाइमों, या आइसोनाइजेस के कई रूपों की उपस्थिति, से अधिक द्वारा स्थापित की गई है के लिये100 एंजाइमोंजानवरों, पौधों और सूक्ष्मजीवों की विभिन्न प्रजातियों से पृथक। आइसोजाइम हमेशा दो या दो से अधिक सबयूनिट से बना नहीं होता है। कई एंजाइमों में, अलग-अलग आइसोफर्मेट्स विभिन्न रासायनिक संरचना के प्रोटीन होते हैं, जिनमें समान उत्प्रेरक गतिविधि होती है, लेकिन केवल एक सबयूनिट से मिलकर बनता है।

वर्तमान में, आइसोजाइम के नामकरण के लिए मुख्य मानदंड उनकी इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता है। यह इस तथ्य के कारण है कि, एंजाइमों के लक्षण वर्णन के अन्य तरीकों की तुलना में, वैद्युतकणसंचलन उच्चतम संकल्प देता है।

आज तक, पादप आइसोनाइजेस के अध्ययन के परिणामस्वरूप, यह स्थापित किया गया है कि पौधों में कई एंजाइम कई रूपों में मौजूद होते हैं। आइए इनमें से कुछ एंजाइमों पर एक नज़र डालें।

Malatdegidrogenase (1.1.1.37) में एक जटिल आइसोफर्मेज़्ट संरचना है। कपास के बीज और पालक के पत्तों में, मैलेट डिहाइड्रोजनेज के 4 आइसोनिजाइम पाए गए, जो इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता में भिन्न थे, और पालक के चार आइसोनिजाइमों में से प्रत्येक का आणविक भार लगभग 60 हजार था। विभिन्न पौधों में मैलेट डिहाइड्रोजनेज के आइसोनिजाइम की असमान संख्या होती है। उदाहरण के लिए, गेहूं की विभिन्न किस्मों के बीजों में 7-10 आइसोनिजाइम पाए गए, मकई की जड़ों में 4-5 आइसोनिजाइम पाए गए, और पहाड़ के विभिन्न अंगों (जड़, बीजपत्र, हाइपोकोटाइलडोनस और) में मैलेट डिहाइड्रोजनेज के 9-12 आइसोजाइम पाए गए। सुप्राकोटाइलडोनस घुटने), और आइसोनिजाइम की संख्या पौधे के विकास के चरण के आधार पर भिन्न होती है।

यह नोट किया गया था कि आइसोनिजाइम मालेट डिहाइड्रोजनेज के आणविक भार कभी-कभी काफी भिन्न होते हैं। उदाहरण के लिए, कपास के पत्तों में मैलेट डिहाइड्रोजनेज के 7 आइसोजाइम होते हैं, जिनमें से 4 आइसोफॉर्म विभिन्न विद्युत आवेशों के साथ आइसोफॉर्म होते हैं, लेकिन समान आणविक भार, लगभग 60 हजार के बराबर। पांचवें आइसोजाइम का आणविक भार लगभग 500 हजार था और यह एक ओलिगोमर था। 60 हजार के आणविक भार के साथ मैलेट डिहाइड्रोजनेज के कम से कम एक आईएसओ रूपों में से। चूंकि इन अध्ययनों में आणविक भार लगभग निर्धारित किए गए थे, इसलिए यह माना जा सकता है कि इस आइसोजाइम में 60 हजार के आणविक भार के साथ 8 आइसोजाइम सबयूनिट होते हैं।

रोगों के प्रति पौधों की प्रतिरोधकता और संवेदनशीलता अक्सर आइसोनिजाइम के संश्लेषण के नियमन से जुड़ी होती है। पौधों में संक्रमण की शुरूआत की प्रतिक्रिया के रूप में, चयापचय की तीव्रता बढ़ जाती है, मुख्य रूप से रेडॉक्स वाले। इसलिए, पौधों के क्षतिग्रस्त होने पर ओएम एंजाइमों की गतिविधि और उनके आइसोनिजाइम की संख्या बढ़ जाती है।

मकई, बीन्स, तंबाकू, तिपतिया घास, आलू, सन, जई और अन्य पौधों के विभिन्न रोगों में गतिविधि में वृद्धि और पेरोक्सीडेज और ओ-डिफेनॉल ऑक्सीडेज के आइसोनिजाइम की संख्या में वृद्धि देखी गई है। चित्र 22 योजनाबद्ध रूप से पेरोक्सीडेज आइसोनाइजेस की संख्या में परिवर्तन और देर से तुषार के साथ टमाटर के संक्रमण में उनकी गतिविधि को दर्शाता है। यदि स्वस्थ पौधों की पत्तियों में पेरोक्सीडेज के चार आइसोजाइम होते हैं, तो प्रभावित पत्तियों में उनकी संख्या बढ़कर नौ हो जाती है, और सभी एंजाइमों की गतिविधि में काफी वृद्धि होती है।

तंबाकू मोज़ेक वायरस के प्रतिरोधी और अप्रतिरोधक तंबाकू प्रजातियों के वायरल रोगजनन के दौरान माइटोकॉन्ड्रियल पॉलीफेनोल ऑक्सीडेज पेरोक्सीडेज के आइसोनिजाइम संरचना में परिवर्तन का अध्ययन करते समय, यह पाया गया कि वायरल संक्रमण विभिन्न प्रतिरोधों की तंबाकू प्रजातियों की आइसोजाइमिक संरचना में गुणात्मक रूप से भिन्न परिवर्तन का कारण बनता है। प्रतिरोधी प्रजातियों में, अतिसंवेदनशील प्रजातियों की तुलना में कई आइसोजाइमों की गतिविधि काफी हद तक बढ़ जाती है। इस प्रकार, जोजाइम को जैवसंश्लेषित करने के लिए पौधे की संभावित क्षमता के आधार पर, संक्रामक रोगों के लिए पौधे की संवेदनशीलता बदल जाती है।

ग्लूटामेट डिहाइड्रोजनेज

एस्टरेज़

सचरासे

आइसोनिजाइम की जैविक भूमिका पौधों में।

IF पौधों के एंजाइमी तंत्र की महान क्षमता की गवाही देता है, जिससे सदियों के आदान-प्रदान की आवश्यक प्रक्रियाओं को अंजाम देना संभव हो जाता है। सेल में जब बाहरी वातावरण की स्थितियां बदलती हैं, तो सदियों के आदान-प्रदान की बारीकियां प्रदान करता है। किसी दिए गए पौधे के अंग या ऊतक के लिए। अंदर की बदलती परिस्थितियों के लिए पौधों की अनुकूलन क्षमता को बढ़ावा देता है। बुधवार।

अन्य नियामक तंत्रों के साथ एक ही एंजाइम के कई रूपों की कोशिकाओं में एक साथ उपस्थिति, चयापचय की प्रक्रियाओं के सामंजस्य में योगदान करती है। कोशिका में और बदलती पर्यावरणीय परिस्थितियों के लिए पौधों का तेजी से अनुकूलन।

दरअसल, हमने नोट किया कि अलग-अलग आइसोजाइम तापमान ऑप्टिमा, पीएच ऑप्टिमा, अवरोधकों के संबंध और अन्य गुणों में भिन्न होते हैं। इसलिए यह इस प्रकार है कि यदि, उदाहरण के लिए, तापमान की स्थिति तेजी से बदलती है, जो कुछ आइसोजाइमों की उत्प्रेरक गतिविधि की अभिव्यक्ति के लिए प्रतिकूल हो जाती है, तो उनकी गतिविधि दबा दी जाती है। हालांकि, पौधों में यह एंजाइमेटिक प्रक्रिया पूरी तरह से नहीं रुकती है, क्योंकि उसी एंजाइम के अन्य आइसोजाइम उत्प्रेरक गतिविधि प्रदर्शित करने लगते हैं, जिसके लिए यह तापमान अनुकूल है। यदि, किसी कारण से, प्रतिक्रिया माध्यम का पीएच बदल जाता है, तो कुछ आइसोजाइम की गतिविधि भी कमजोर हो जाती है, लेकिन उनके बजाय एक अलग पीएच इष्टतम वाले आइसोजाइम उत्प्रेरक गतिविधि दिखाने लगते हैं। लवणों की उच्च सांद्रता कई एंजाइमों की गतिविधि को दबा देती है, जो लवणीय मिट्टी पर पौधों की वृद्धि के बिगड़ने का एक कारण है। हालांकि, कोशिकाओं में लवण की उच्च सांद्रता पर भी, एंजाइमी प्रक्रियाएं पूरी तरह से बंद नहीं होती हैं, क्योंकि व्यक्तिगत आइसोजाइम नमक की एकाग्रता में वृद्धि के लिए उनके दृष्टिकोण में भिन्न होते हैं: कुछ आइसोजाइम की गतिविधि कम हो जाती है, जबकि अन्य बढ़ जाती हैं।

रोग का प्रतिरोध और संवेदनशीलता अक्सर IF संश्लेषण के नियमन पर आधारित होती है।

आइसोनिजेस का जैवसंश्लेषण आनुवंशिक कारकों द्वारा निर्धारित किया जाता है, और प्रत्येक पौधे की प्रजाति को किसी दिए गए प्रजाति के लिए आइसोनिजाइम के एक विशिष्ट सेट की विशेषता होती है, अर्थात। आइसोजाइम संरचना की प्रजाति विशिष्टता प्रकट होती है।

एक ही पौधे के विभिन्न अंग IF में भिन्न होते हैं। विभिन्न जानवरों के ऊतकों से पृथक लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज आइसोजाइम के गुणों के अध्ययन से पता चला है कि सभी आइसोफर्मुटे में लगभग समान आणविक भार (लगभग 140 हजार) है, उदाहरण के लिए, उपचार की कार्रवाई के तहत 42M यूरिया के साथ, प्रत्येक आइसोनिजाइम लगभग 35 हजार के आणविक भार के साथ 4 सबयूनिट्स में अलग हो जाता है। इस प्रकार, लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज के पांच आइसोनिजाइमों में से प्रत्येक एक टेट्रामर है। यह पाया गया कि लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज के सभी आइसोनिजाइम केवल दो प्रकार के सबयूनिट्स के संभावित संयोजन हैं, जिन्हें पारंपरिक रूप से ए और बी अक्षर द्वारा नामित किया गया है। इन प्रकार के सबयूनिट्स के विभिन्न संयोजन लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज (छवि 18) के सभी पांच आइसोनिजाइम बनाते हैं। इससे पता चलता है कि लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज के आइसोजाइम में एक कड़ाई से क्रमबद्ध संरचना होती है, और इस एंजाइम प्रोटीन के अणु में अलग-अलग सबयूनिट हाइड्रोजन बांड से जुड़े होते हैं, जिन्हें यूरिया के एक केंद्रित समाधान की कार्रवाई के तहत तोड़ा जा सकता है।

प्रश्न यह उठता है कि लैक्टेट डिहाइड्रोगेज की अलग-अलग उपइकाइयाँ एक-दूसरे से कैसे भिन्न होती हैं और अलग-अलग आइसोनिजाइमों की विभिन्न इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता से क्या संबंध है? इस प्रश्न का अब काफी निश्चित उत्तर प्राप्त हो गया है। यह पता चला कि सबयूनिट ए और बी अमीनो एसिड के टी हैं। सबयूनिट बी में सबयूनिट ए की तुलना में अधिक मात्रा में छोटे अम्लीय अमीनो एसिड होते हैं। इस संबंध में, लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज (एलडीएच 1 - एलडीएच 2) के सभी आइसोनिजाइम इन अमीनो एसिड की मात्रा में भिन्न होते हैं, उनके अणुओं में अलग-अलग विद्युत आवेश मान होते हैं और अलग-अलग होते हैं। इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता। लैक्टेट डिहाइड्रोजीज के आइसोजाइम कई अन्य गुणों में भी भिन्न होते हैं, विशेष रूप से माइकलिस किमी स्थिरांक, कई अवरोधकों और थर्मल स्थिरता के संबंध में।

एंजाइम जो एक ही रासायनिक प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं, लेकिन प्रोटीन की प्राथमिक संरचना में भिन्न होते हैं, आइसोनिजाइम या आइसोनिजाइम कहलाते हैं। वे एक ही प्रकार की प्रतिक्रिया को मूल रूप से एक ही तंत्र के साथ उत्प्रेरित करते हैं, लेकिन गतिज मापदंडों, सक्रियण स्थितियों और एपोएंजाइम और कोएंजाइम के बीच संबंध की ख़ासियत में एक दूसरे से भिन्न होते हैं।

आइसोजाइम की उपस्थिति की प्रकृति विविध है, लेकिन अक्सर यह इन आइसोजाइमों को कूटने वाले जीन की संरचना में अंतर के कारण होता है। नतीजतन, आइसोजाइम प्रोटीन अणु की प्राथमिक संरचना में और, तदनुसार, भौतिक रासायनिक गुणों में भिन्न होते हैं। आइसोनिजाइम के निर्धारण के तरीके भौतिक और रासायनिक गुणों में अंतर पर आधारित होते हैं।

उनकी संरचना से, आइसोजाइम मुख्य रूप से ओलिगोमेरिक प्रोटीन होते हैं। इसके अलावा, यह या वह ऊतक मुख्य रूप से कुछ प्रकार के प्रोटोमर्स को संश्लेषित करता है। इन प्रोटोमर्स के एक निश्चित संयोजन के परिणामस्वरूप, विभिन्न संरचनाओं वाले एंजाइम बनते हैं - आइसोमेरिक रूप। एंजाइमों के कुछ आइसोन्ज़ाइम रूपों का पता लगाने से रोगों के निदान के लिए उनका उपयोग करना संभव हो जाता है।

लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज के आइसोफॉर्म।एंजाइम लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज (LDH) लैक्टेट (लैक्टिक एसिड) के प्रतिवर्ती ऑक्सीकरण को पाइरूवेट (पाइरुविक एसिड) में उत्प्रेरित करता है (खंड 7 देखें)।

लैक्टेट डीहाइड्रोजिनेज- 134, 000 डी के आणविक भार के साथ ओलिगोमेरिक प्रोटीन, जिसमें 2 प्रकार के 4 सबयूनिट होते हैं: एम (अंग्रेजी से, मांसपेशी - मांसपेशी) और एच (अंग्रेजी से, हृदय - हृदय)। इन सबयूनिट्स के संयोजन से लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज के 5 आइसोफोर्म बनते हैं (चित्र 2-35, ए)। एलडीएच 1 और एलडीएच 2 हृदय की मांसपेशियों और गुर्दे में सबसे अधिक सक्रिय हैं, एलडीएच 4 और एलडीएच 5 कंकाल की मांसपेशी और यकृत में सबसे अधिक सक्रिय हैं। शेष ऊतकों में इस एंजाइम के विभिन्न रूप होते हैं।

एलडीएच आइसोफॉर्म इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता द्वारा प्रतिष्ठित हैं, जो एलडीएच आइसोफॉर्म (छवि 2-35, बी) की ऊतक पहचान स्थापित करना संभव बनाता है।

क्रिएटिन किनसे के आइसोफॉर्म।क्रिएटिन किनसे (CK) क्रिएटिन फॉस्फेट गठन की प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है:

सीके अणु एक डिमर है जिसमें दो प्रकार के सबयूनिट होते हैं: एम (अंग्रेजी से, मांसपेशी - मांसपेशी) और बी (अंग्रेजी से, मस्तिष्क - मस्तिष्क)। इन सबयूनिट्स से 3 आइसोनिजाइम बनते हैं - बीबी, एमबी, एमएम। BB isoenzyme मुख्य रूप से मस्तिष्क में, MM - कंकाल की मांसपेशी में और MB - हृदय की मांसपेशी में पाया जाता है। CK isoforms में भिन्न वैद्युतकणसंचलन गतिशीलता होती है (चित्र 2-36)।

आम तौर पर, सीसी गतिविधि 90 आईयू / एल से अधिक नहीं होनी चाहिए। रक्त प्लाज्मा में सीसी गतिविधि का निर्धारण मायोकार्डियल रोधगलन में नैदानिक ​​​​मूल्य का है (एमबी आइसोफॉर्म के स्तर में वृद्धि होती है)। एमएम आइसोफॉर्म की मात्रा आघात और कंकाल की मांसपेशी को नुकसान के साथ बढ़ सकती है। बीबी आइसोफॉर्म रक्त-मस्तिष्क की बाधा में प्रवेश नहीं कर सकता है, इसलिए, यह स्ट्रोक के साथ भी रक्त में व्यावहारिक रूप से नहीं पाया जाता है और इसका कोई नैदानिक ​​​​मूल्य नहीं है।

आइसोजाइम- ये एंजाइम हैं, जिनका संश्लेषण विभिन्न जीनों द्वारा एन्कोड किया गया है, उनकी एक अलग प्राथमिक संरचना और विभिन्न गुण हैं, लेकिन वे एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं। आइसोनिजाइम के प्रकार:

अंग - जिगर और मांसपेशियों में ग्लाइकोलाइसिस के एंजाइम।

कोशिकीय - साइटोप्लाज्मिक और माइटोकॉन्ड्रियल मैलेट डिहाइड्रोजनेज (एंजाइम अलग हैं, लेकिन एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं)।

हाइब्रिड - एक चतुर्धातुक संरचना वाले एंजाइम, व्यक्तिगत सबयूनिट्स (लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज - 2 प्रकार के 4 सबयूनिट्स) के गैर-सहसंयोजक बंधन के परिणामस्वरूप बनते हैं।

उत्परिवर्ती - एकल जीन उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप बनते हैं।

एलोएंजाइम एक ही जीन के विभिन्न एलील द्वारा एन्कोडेड होते हैं।

10. I. चिकित्सीय प्रयोजनों के लिए एंजाइमों का उपयोगबदले में दो प्रकारों में बांटा गया है: 1) प्रयोजनों के लिए उपयोग करें प्रतिस्थापन चिकित्सा और 2) रोग के फोकस पर एंजाइम को प्रभावित करने के लिए।

प्रतिस्थापन चिकित्सा के प्रयोजन के लिए, सबसे व्यापक रूप से इस्तेमाल किया जाता है पाचक एंजाइम,जब मरीज में कमी पाई जाती है। उदाहरणों में शामिल हैं जठर रस या शुद्ध की तैयारी पित्त का एक प्रधान अंशया एसिडिन-पेप्सिन, जो बच्चों में अपच के लिए, स्रावी अपर्याप्तता के साथ जठरशोथ के लिए अपरिहार्य है। अग्न्याशय - दवा, जो अग्नाशयी एंजाइमों का मिश्रण है, का उपयोग अग्नाशयशोथ के लिए किया जाता है, मुख्य रूप से एक पुरानी प्रकृति की। ज्ञात दवाओं का एक ही अर्थ है। कोलेनजाइम, पैनज़िनॉर्म, आदि।

प्रतिस्थापन चिकित्सा के आवेदन का एक अन्य क्षेत्र तथाकथित से जुड़े रोगों का उपचार है एंजाइमोपैथीज... ये जन्मजात या वंशानुगत रोग हैं जिनमें किसी भी एंजाइम का संश्लेषण बिगड़ा हुआ है। ये रोग आमतौर पर बेहद गंभीर होते हैं, किसी भी एंजाइम की वंशानुगत अनुपस्थिति वाले बच्चे लंबे समय तक जीवित नहीं रहते हैं, गंभीर मानसिक विकार, शारीरिक और मानसिक मंदता से पीड़ित होते हैं। प्रतिस्थापन चिकित्सा कभी-कभी इन विकारों को दूर करने में मदद कर सकती है।

कई एंजाइम तैयारियों का उपयोग किया जाता है शल्य चिकित्सा मवाद, रोगाणुओं, अतिरिक्त दानेदार ऊतक से घाव की सतह को साफ करने का अभ्यास; आंतरिक रोगों के क्लिनिक में उनका उपयोग किया जाता है: चिपचिपा स्राव, एक्सयूडेट्स, रक्त के थक्कों को पतला करने के उद्देश्य से, उदाहरण के लिए, फेफड़ों और ब्रोन्ची के गंभीर सूजन संबंधी रोगों में। ये मुख्य रूप से एंजाइम हैं - हाइड्रॉलिस, प्राकृतिक बायोपॉलिमर - प्रोटीन, एनए, पॉलीसेकेराइड को साफ करने में सक्षम। उनके विरोधी भड़काऊ प्रभाव के कारण, उनका उपयोग थ्रोम्बोफ्लिबिटिस, सूजन-डिस्ट्रोफिक रूपों के लिए भी किया जाता है भापहे डोंटोसा, ऑस्टियोमाइलाइटिस, साइनसिसिस, ओटिटिस मीडिया और अन्य सूजन संबंधी बीमारियां।

उनमें से एंजाइम हैं जैसे ट्रिप्सिन, काइमोट्रिप्सिन, आरएनए-ज़ा, डीएनए-एज़, फाइब्रिनोलिसिन। फाइब्रिनोलिसिनइंट्रावास्कुलर रक्त के थक्कों को हटाने के लिए भी उपयोग किया जाता है। कुछ वायरल संक्रमणों के इलाज के लिए RNAse और DNAse का सफलतापूर्वक उपयोग किया जाता है, उदाहरण के लिए, नष्ट करने के लिए हरपीज वायरस।

एंजाइम जैसे हयालूरोनिडेस, कोलेजनेज़, लिडेज़,अनावश्यक का मुकाबला करने के लिए उपयोग किया जाता है सिकाट्रिकियल संरचनाएं।

ऐस्पैरजाइनेस- एस्चेरिचिया कोलाई के कुछ उपभेदों द्वारा निर्मित एक एंजाइम। ट्यूमर के कुछ रूपों में उपचारात्मक प्रभाव पड़ता है। चिकित्सीय प्रभाव अमीनो एसिड शतावरी के आदान-प्रदान को बाधित करने के लिए एंजाइम की संपत्ति के साथ जुड़ा हुआ है, जो ट्यूमर कोशिकाओं के बढ़ने के लिए आवश्यक है।

चिकित्सीय प्रयोजनों के लिए एंजाइम की तैयारी का उपयोग अभी भी चिकित्सा विज्ञान में एक बहुत ही युवा दिशा है। यहां सीमा प्रौद्योगिकियों की श्रमसाध्यता और क्रिस्टलीय रूप में शुद्ध एंजाइम की तैयारी प्राप्त करने की उच्च लागत है, जो मनुष्यों में भंडारण और उपयोग के लिए उपयुक्त है। इसके अलावा, एंजाइम की तैयारी का उपयोग करते समय, अन्य परिस्थितियों को भी ध्यान में रखा जाना चाहिए:

1) एंजाइम प्रोटीन होते हैं, और इसलिए, कुछ मामलों में, वे अवांछित एलर्जी प्रतिक्रिया पैदा कर सकते हैं।

2) शुरू किए गए एंजाइमों का तेजी से अपघटन (इसलिए, प्रोटीन की तैयारी, "मेहतर" कोशिकाओं द्वारा तुरंत कब्जा कर लिया जाता है - मैक्रोफेज, फाइब्रोब्लास्ट, आदि। इसलिए, वांछित प्रभाव को प्राप्त करने के लिए दवाओं की बड़ी सांद्रता की आवश्यकता होती है।

3) हालांकि, एकाग्रता में वृद्धि के साथ, एंजाइम की तैयारी विषाक्त हो सकती है।

और फिर भी, उन मामलों में जहां इन बाधाओं को दूर करना संभव है, एंजाइम की तैयारी का एक उत्कृष्ट चिकित्सीय प्रभाव होता है।

उदाहरण के लिए, एंजाइमों को तथाकथित "स्थिर" रूप में परिवर्तित करके इन नुकसानों को आंशिक रूप से समाप्त कर दिया जाता है।

आप एंजाइम स्थिरीकरण की विधियों और अपने शिक्षण सहायक सामग्री में उनका उपयोग करने के तरीके के बारे में अधिक पढ़ सकते हैं।

आइसोजाइमआइसोफंक्शनल प्रोटीन हैं। वे एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं, लेकिन अंतर के कारण कुछ कार्यात्मक गुणों में भिन्न होते हैं:

अमीनो एसिड संरचना;

इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता;

आणविक वजन;

एंजाइमैटिक प्रतिक्रियाओं के कैनेटीक्स;

विनियमन का तरीका;

स्थिरता, आदि।

आइसोजाइम एक एंजाइम के आणविक रूप हैं; अमीनो एसिड संरचना में अंतर आनुवंशिक कारकों के कारण होता है।

आइसोनिजाइम के उदाहरण: ग्लूकोकाइनेज और हेक्सोकाइनेज।

हेक्सोकाइनेज किसी भी छह-सदस्यीय चक्र, हेक्सोकाइनेज को फास्फोराइलेट कर सकता है - केवल ग्लूकोज का रूपांतरण। ग्लूकोज से भरपूर खाना खाने के बाद ग्लूकोकाइनेज काम करने लगता है। Hexokinase एक स्थिर एंजाइम है। यह शरीर में प्रवेश करने वाली कम सांद्रता पर ग्लूकोज के टूटने को उत्प्रेरित करता है। वे स्थानीयकरण में भिन्न होते हैं (ग्लूकोकाइनेज - यकृत में, हेक्सोकाइनेज - मांसपेशियों और यकृत में), शारीरिक मूल्य, माइकल का स्थिरांक।

यदि एंजाइम एक ओलिगोमेरिक प्रोटीन है, तो आइसोफॉर्म प्रोटोमर्स के विभिन्न संयोजनों के परिणामस्वरूप हो सकते हैं। उदाहरण के लिए, लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज में 4 सबयूनिट होते हैं। एच - हृदय प्रकार के सबयूनिट, एम - मांसपेशी। इन सबयूनिट्स के 5 संयोजन हो सकते हैं, और, परिणामस्वरूप, 5 आइसोनिजाइम: HHHN (LDH 1 - हृदय की मांसपेशी में), HHNM (LDH 2), HHMM (LDH 3), HMMM (LDH 4), MMMM (LDH 5 - जिगर और मांसपेशियों में)। [चावल। मंडलियों में ये 4 अक्षर।

आइसोजाइम को कई प्रकार के एंजाइमों से अलग करना आवश्यक है। एंजाइमों के कई रूपएंजाइम हैं जो उनके संश्लेषण के बाद संशोधित होते हैं, उदाहरण के लिए फॉस्फोरिलेज़ ए और बी।

प्राप्त सामग्री का हम क्या करेंगे:

यदि यह सामग्री आपके लिए उपयोगी साबित हुई, तो आप इसे सामाजिक नेटवर्क पर अपने पेज पर सहेज सकते हैं:

कलरव

इस खंड के सभी विषय:

प्रोटीन और उनकी जैविक भूमिका
प्रोटीन (प्रोटीन) - प्रोटोस - सब कुछ के लिए पूर्ववर्ती, प्राथमिक, सबसे महत्वपूर्ण, बाकी सब कुछ निर्धारित करना। प्रोटीन उच्च आणविक भार नाइट्रोजन युक्त कार्बनिक पदार्थ होते हैं, जिनमें शामिल होते हैं

सरल प्रोटीन की विशेषता
वर्गीकरण (1908 में बनाया गया) प्रोटीन की घुलनशीलता पर आधारित है। इस आधार पर, निम्न हैं: I. हिस्टोन और प्रोटामाइन, खारे घोल में घुलनशील। हे

क्रोमोप्रोटीन
उनके लिए, कृत्रिम भाग को चित्रित किया जाता है (क्रोमोस - पेंट)। क्रोमोप्रोटीन में हीमोग्लोबिन, मायोग्लोबिन, कैटेलेज, पेरोक्सीडेज, कई फ्लेविन युक्त एंजाइम (सक्सेनेट डिहाइड्रोजनेज, एल्डिहाइड) शामिल हैं।

लिपिड-प्रोटीन कॉम्प्लेक्स
लिपिड-प्रोटीन कॉम्प्लेक्स जटिल प्रोटीन होते हैं, जिनमें से कृत्रिम भाग विभिन्न लिपिड घटकों से बना होता है। इन घटकों में शामिल हैं: 1.सीमा और असंतृप्त B

न्यूक्लियोप्रोटीन
न्यूक्लियोप्रोटीन जटिल प्रोटीन होते हैं जिनमें एक छोटे से हिस्से (65% तक) के रूप में न्यूक्लिक एसिड होते हैं। एनपी में 2 भाग होते हैं: प्रोटीन (हिस्टोन और प्रोटामाइन होते हैं, जो

कार्बोहाइड्रेट-प्रोटीन कॉम्प्लेक्स
कार्बोहाइड्रेट एक कृत्रिम समूह के रूप में कार्य करते हैं। सभी कार्बोहाइड्रेट-प्रोटीन परिसरों को ग्लाइकोप्रोटीन और प्रोटीयोग्लाइकेन्स में विभाजित किया गया है। ग्लाइकोप्रोटीन (जीपी) - कार्बोहाइड्रेट के साथ प्रोटीन का एक परिसर

फॉस्फोप्रोटीन
प्रोटीन, जहां फॉस्फोरिक एसिड प्रोस्थेटिक समूह है। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में फॉस्फोरिक एसिड का जुड़ाव एके सीईपी या टीपीई के साथ एस्टर बांड के गठन के साथ होता है।

कोएंजाइम संरचना
उत्प्रेरक प्रतिक्रियाओं में कोएंजाइम परमाणुओं, इलेक्ट्रॉनों या प्रोटॉन के विभिन्न समूहों को परिवहन करते हैं। कोएंजाइम एंजाइमों से बंधते हैं: - सहसंयोजक बंध; - आयनिक

एंजाइम गुण
एंजाइम और गैर-जैविक उत्प्रेरक की सामान्य विशेषताएं: 1) दोनों ही केवल ऊर्जावान रूप से संभव प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं; 2) प्रतिक्रिया दर में वृद्धि; 3) नहीं

एंजाइम नामकरण
1) एक तुच्छ नामकरण है - नाम एक प्रणाली और आधार के बिना यादृच्छिक हैं, उदाहरण के लिए, ट्रिप्सिन, पेप्सिन, काइमोट्रिप्सिन। 2) कार्य नामकरण - एंजाइम के नाम से बना है नाम

एंजाइमैटिक कटैलिसीस की आधुनिक अवधारणाएं
एंजाइमी कटैलिसीस का पहला सिद्धांत 20 वीं शताब्दी की शुरुआत में वारबर्ग और बेइलिस द्वारा सामने रखा गया था। इस सिद्धांत ने सुझाव दिया कि एंजाइम अपने आप में एक सब्सट्रेट को सोख लेता है, और उसे सोखना कहा जाता था, लेकिन

एंजाइमों के आणविक प्रभाव
1) एकाग्रता का प्रभाव एक एंजाइम अणु की सतह पर अभिकारक अणुओं का सोखना है, अर्थात। सब्सट्रेट, जो उनकी बेहतर बातचीत की ओर जाता है। उदाहरण: इलेक्ट्रोस्टैटिक आकर्षण

अम्ल-क्षार उत्प्रेरण सिद्धांत
एंजाइम के सक्रिय केंद्र में अम्लीय और बुनियादी कार्यात्मक समूह दोनों होते हैं। नतीजतन, एंजाइम कटैलिसीस के दौरान एसिड-बेस गुणों को प्रदर्शित करता है, अर्थात। एक भूमिका डी की तरह निभाता है

एंजाइम गतिविधि का विनियमन
एंजाइम विनियमित उत्प्रेरक हैं। मेटाबोलाइट्स और जहर नियामक के रूप में कार्य कर सकते हैं। भेद: - उत्प्रेरक - पदार्थ जो प्रतिक्रिया दर को बढ़ाते हैं;

प्रोटीन का पाचन और अवशोषण
प्रोटीन के कार्य विविध हैं, लेकिन संरचनात्मक, उत्प्रेरक और ऊर्जावान कार्य विशेष रूप से प्रतिष्ठित हैं। प्रोटीन ऊर्जा मूल्य लगभग 4.1 किलो कैलोरी / ग्राम है। प्रवेश करने वाले सभी पदार्थों के बीच

पाचन अंगों में प्रोटीन का परिवर्तन
सभी प्रोटीन हाइड्रोलिसिस (एंजाइमों की तीसरी श्रेणी) के संपर्क में आते हैं, अर्थात् पेप्टिडेस - वे आमतौर पर एक निष्क्रिय रूप में उत्पन्न होते हैं और फिर आंशिक प्रोटियोलिसिस द्वारा सक्रिय होते हैं।

जटिल प्रोटीन का पाचन और उनका अपचय
1. ग्लाइकोप्रोटीन ग्लाइकोसिडेस (एमाइलोलिटिक एंजाइम) द्वारा हाइड्रोलाइज्ड होते हैं। 2. लिपोप्रोटीन - लिपोलाइटिक एंजाइम की मदद से। 3. हीम युक्त क्रोमोप्रोटीन

सड़ते हुए प्रोटीन और उसके उत्पादों का विषहरण
प्रोटीन क्षय आंतों के माइक्रोफ्लोरा के प्रभाव में प्रोटीन पदार्थों और एए का जीवाणु क्षय है। यह बड़ी आंत में जाता है, लेकिन यह पेट में भी देखा जा सकता है - अम्लता में कमी के साथ

अमीनो एसिड चयापचय
शरीर के एके फंड को प्रक्रियाओं के माध्यम से फिर से भर दिया जाता है: 1) खाद्य प्रोटीन का हाइड्रोलिसिस, 2) ऊतक प्रोटीन का हाइड्रोलिसिस (लाइसोसोमल कैथेप्सिन की कार्रवाई के तहत)। एके फंड प्रक्रिया पर खर्च किया जाता है

सामान्य चयापचय पथ
1. पुनर्मूल्यांकन (1937 में ब्राउनस्टीन और क्रिट्सम द्वारा खोजा गया)।

अमोनिया का अस्थायी तटस्थकरण
अमोनिया विषाक्त है (50 मिलीग्राम अमोनिया एक खरगोश को मारता है, जबकि = 0.4-0.7 मिलीग्राम / एल)। इसलिए, ऊतकों में, अमोनिया अस्थायी तरीकों से हानिरहित प्रदान किया जाता है: 1) मुख्य रूप से - छवियां

ऑर्निथिन यूरिया चक्र
यूरिया में मूत्र में कुल नाइट्रोजन का 80-90% होता है। यूरिया का 25-30 ग्राम NH2-CO-NH2 प्रति दिन बनता है। 1. एनएच3 + सीओ

न्यूक्लियोटाइड्स का संश्लेषण और क्षय
न्यूक्लियोटाइड विनिमय की विशेषताएं: 1. जीव के न्यूक्लिक एसिड और न्यूक्लियोटाइड के संश्लेषण में न तो स्वयं न्यूक्लियोटाइड, और न ही भोजन के साथ आपूर्ति किए जाने वाले नाइट्रोजनस आधार शामिल हैं। यानी भोजन के न्यूक्लियोटाइड्स

प्यूरीन न्यूक्लियोसाइड का ऑक्सीकरण
एडेनोसिन® (एडेनोसिन डेमिनमिनस, + एच2ओ, -एनएच4 +) इनोसिन® (प्यूरिन न्यूक्लियोसाइड फॉस्फोरिलेज़, + एफएन - राइबोसिल-1-एफ) हाइपोक्सैन्थिन (6-ऑक्सोप्यूरिन) ® (ज़ैन्थिनॉक्सी)

डीसी कामकाज
सब्सट्रेट H2 → NAD → FMN → KoQ → 2b → 2c1 → 2c → 2a → 2a3 → O

प्रतिकृति (स्व-दोहरी, जैवसंश्लेषण) डीएनए
1953 में, वाटसन और क्रिक ने पूरकता (पूरकता) के सिद्धांत की खोज की। तो, ए = टी, और जीºटी। प्रतिकृति के लिए आवश्यक शर्तें: 1. पृष्ठ

प्रतिलेखन (डीएनए से आरएनए में सूचना का स्थानांतरण) या आरएनए जैवसंश्लेषण
प्रतिलेखन में, प्रतिकृति के विपरीत, डीएनए के एक छोटे से टुकड़े से सूचना प्रसारित की जाती है। ट्रांसक्रिप्शन की प्राथमिक इकाई एक ऑपेरॉन (ट्रांसक्रिप्टोन) है - डीएनए का एक टुकड़ा जो ट्रांस से गुजरता है

प्रोटीन जैवसंश्लेषण का विनियमन
एक बहुकोशिकीय जीव की कोशिकाओं में डीएनए का एक ही सेट होता है, लेकिन विभिन्न प्रोटीन संश्लेषित होते हैं। उदाहरण के लिए, संयोजी ऊतक सक्रिय रूप से कोलेजन को संश्लेषित करता है, लेकिन मांसपेशियों की कोशिकाओं में ऐसा प्रोटीन नहीं होता है। वी

कैंसर विकास तंत्र
कैंसर एक अनुवांशिक बीमारी है, यानी। जीन क्षति। जीन क्षति के प्रकार: 1) जीन हानि, 2) स्वयं जीन क्षति, 3) जीन सक्रियण,

लिपिड पाचन
भोजन के साथ प्रवेश करते हुए, मौखिक गुहा में लिपिड केवल यांत्रिक रूप से संसाधित होते हैं। मौखिक गुहा में लिपोलाइटिक एंजाइम नहीं बनते हैं। उन विभागों में लिपिड पाचन होगा

वसा पुनर्संश्लेषण तंत्र
आंतों की दीवार में वसा का पुनर्संश्लेषण इस प्रकार होता है: 1. सबसे पहले, हाइड्रोलिसिस (ग्लिसरॉल, एचएफए) के उत्पादों को एटीपी का उपयोग करके सक्रिय किया जाता है। फिर एक क्रमिक एसाइलेशन होता है

शरीर में लिपिड के परिवहन रूप
लिपिड पानी में अघुलनशील यौगिक होते हैं, इसलिए रक्त में उनके परिवहन के लिए विशेष जल-घुलनशील वाहक की आवश्यकता होती है। ये परिवहन रूप प्लाज्मा लिपोप्रोटीन हैं

ऊतकों में लिपिड का रूपांतरण
ऊतकों में लिपिड के क्षय और संश्लेषण की प्रक्रिया निरंतर चलती रहती है। मानव शरीर के अधिकांश लिपिड टीजी हैं, जो कोशिका में समावेशन के रूप में मौजूद होते हैं। विभिन्न ऊतकों में टीजी नवीकरण अवधि

ऊतकों में ग्लिसरॉल और आईवीए का जैवसंश्लेषण
ऊतकों में ग्लिसरॉल का जैवसंश्लेषण ग्लूकोज के चयापचय से निकटता से संबंधित है, जो अपचय के परिणामस्वरूप, ट्रायोसिस गठन के चरणों से गुजरता है। साइटोप्लाज्म में ग्लिसराल्डिहाइड-3-फॉस्फेट द्वारा

लिपिड चयापचय विकृति
भोजन के साथ सेवन के चरण में। शारीरिक निष्क्रियता की पृष्ठभूमि के खिलाफ प्रचुर मात्रा में वसायुक्त भोजन से आहार संबंधी मोटापे का विकास होता है। चयापचय संबंधी विकार वसा के अपर्याप्त सेवन से जुड़े हो सकते हैं

आयन Ca2 +
एक प्रोटीन के साथ संबंध बनाएं - शांतोडुलिन। Ca2 + -कलमोडुलिन कॉम्प्लेक्स एंजाइम (एडेनाइलेट साइक्लेज, फॉस्फोडिएस्टरेज़, Ca2 + -निर्भर प्रोटीन किनेज) को सक्रिय करता है। एक समूह है

पैराथायरायड हार्मोन
पराठ-हार्मोन, 84 एए से मिलकर, सीए 2 + के स्तर को नियंत्रित करता है, हड्डियों से रक्त में कैल्शियम (और फास्फोरस) की रिहाई को उत्तेजित करता है; वे गुर्दे में कैल्शियम के पुन: अवशोषण को बढ़ाते हैं, लेकिन फास्फोरस की रिहाई को उत्तेजित किया जाता है; साथ

चयापचय में विटामिन की भूमिका
1. (!) विटामिन कोएंजाइम और एंजाइमों के प्रोस्थेटिक समूहों के अग्रदूत होते हैं। उदाहरण के लिए, B1 - थायमिन - TPP (TDF), B2 - राइबोफ्लेविन - के रूप में कीटो एसिड के कोएंजाइम डिकारबॉक्साइलेस का हिस्सा है -

हाइपोविटामिनोसिस, विटामिन की कमी और हाइपरविटामिनोसिस की अवधारणा
हाइपोविटामिनोसिस शरीर में विटामिन की कमी से जुड़ी एक रोग संबंधी स्थिति है। एविटामिनोसिस शरीर में विटामिन की कमी के कारण होने वाली एक रोग संबंधी स्थिति है।

हाइपोविटामिनोसिस के कारण
1. प्राथमिक: भोजन में विटामिन की कमी। 2. माध्यमिक: ए) भूख में कमी; बी) विटामिन की खपत में वृद्धि; सी) अवशोषण और उपयोग के विकार, उदाहरण के लिए, एंटरो

विटामिन ए
विटामिन: A1 - रेटिनॉल और A2 - रेटिनल। नैदानिक ​​नाम: एंटीसेरोफ्थेल्मिक विटामिन। रासायनिक प्रकृति से: चक्रीय असंतृप्त मोनोहाइड्रिक अल्कोहल बी-रिंग पर आधारित है

विटामिन डी
एंटीराचिटिक विटामिन। दो विटामिन हैं: डी 2 - एर्गोकैल्सीफेरोल और डी 3 - कोलेक्लसिफेरोल। मशरूम में विटामिन डी2 पाया जाता है। विटामिन D3 को org . में संश्लेषित किया जाता है

विटामिन ई
आउटडेटेड: एंटी-बाँझ विटामिन, एंटीऑक्सीडेंट एंजाइम। रासायनिक रूप से, ये अल्फा, बीटा, गामा और डेल्टा-टोकोफेरोल हैं, लेकिन अल्फा-टोकोफेरोल प्रमुख है। विटामिन ई प्रतिरोधी

विटामिन K
एंटीहेमोरेजिक विटामिन। विटामिन: K1 - फ़ाइलोक्विनोन और K2 - मेनाक्विनोन। चयापचय में विटामिन के की भूमिका यह ग्लूटामिनो के कार्बोक्सिलेशन के लिए एक सहकारक है

विटामिन सी
एस्कॉर्बिक एसिड, एक एंटीस्कोरब्यूटिक विटामिन (स्कोरबट = स्कर्वी)। यह एक लैक्टोन है। आसानी से ऑक्सीकृत: O = C─┐ O = C─┐ | | नहीं-एस

विटामिन बी1
थायमिन, एक एंटी-न्यूराइट विटामिन। थायमिन एक अम्लीय वातावरण (140 डिग्री सेल्सियस तक) में स्थिर है, और एक क्षारीय वातावरण में यह होगा

विटामिन बी2
राइबोफ्लेविन अम्लीय वातावरण में स्थिर होता है, लेकिन तटस्थ और क्षारीय में अवक्रमित होता है। आसानी से दो से ऑक्सीकृत हो जाता है

विटामिन पीपी
एंटीपेलैग्रिक विटामिन। विटामिन: निकोटिनिक एसिड, निकोटिनमाइड, नियासिन।

विटामिन बी6
एंटी-डर्मेटाइटिस विटामिन। पाइरिडोक्सिन → पाइरिडोक्सल → पाइरिडोक्सामाइन [सूत्र बनाएं]

विटामिन बी 12
कोबालिन। एंटीनेमिक विटामिन। एक लाल रंग है। प्रकाश में विघटित हो जाता है। चयापचय में कोबालिन की भूमिका मिथाइल समूहों का परिवहन है; - में भाग लेता है

विटामिन बी3
पैंटोथैनिक एसिड। [चावल। सूत्र HOCH2-C ((CH3) 2) -CH (OH) -CO-NH-CH2-CH2-COOH] b-alanine के साथ ब्यूटिरिक एसिड से मिलकर बनता है।

माइक्रोसोमल मोनोऑक्सीजिनेज सिस्टम की भागीदारी के साथ ज़ेनोबायोटिक्स का हाइड्रॉक्सिलेशन
1. बेंजीन: [अंजीर। बेंजीन + О2 + NADPH2® (हाइड्रॉक्सिलेज़, साइटोक्रोम P450) फिनोल + NADP + Н2О] 2. इंडोल: [अंजीर। इंडोल + O2 + H

वर्णक चयापचय में यकृत की भूमिका
वर्णक चयापचय मानव शरीर के ऊतकों और तरल पदार्थों में रंगीन पदार्थों के जटिल अंतःपरिवर्तनों का एक समूह है। पिगमेंट में पदार्थों के 4 समूह शामिल हैं: 1.heme

हीम जैवसंश्लेषण
हीम जैवसंश्लेषण अधिकांश ऊतकों में होता है, एरिथ्रोसाइट्स के अपवाद के साथ, जिसमें माइटोकॉन्ड्रिया नहीं होता है। मानव शरीर में, हीम को ग्लाइसीन और succinyl-CoA से संश्लेषित किया जाता है जो मेटा के परिणामस्वरूप बनता है

हीम क्षय
मानव शरीर में अधिकांश हेमक्रोमजेनिक वर्णक हीम के टूटने के दौरान बनते हैं। हीम का मुख्य स्रोत हीमोग्लोबिन है। एरिथ्रोसाइट्स में, हीमोग्लोबिन सामग्री 80% है, जीवन काल

वर्णक चयापचय की विकृति
एक नियम के रूप में, यह हीम अपचय की प्रक्रियाओं के उल्लंघन के साथ जुड़ा हुआ है और हाइपरबिलीरुबिनमिया द्वारा व्यक्त किया जाता है और त्वचा के पीलिया और दृश्यमान श्लेष्म झिल्ली में ही प्रकट होता है। केंद्रीय तंत्रिका तंत्र में जमा होने से, बिलीरुबिन का कारण बनता है

रक्त की जैव रासायनिक संरचना में परिवर्तन के प्रकार
I. निरपेक्ष और सापेक्ष। निरपेक्ष एक विशेष यौगिक के संश्लेषण, क्षय, उन्मूलन के उल्लंघन के कारण होते हैं। c . के आयतन में परिवर्तन के कारण सापेक्षिक

रक्त की प्रोटीन संरचना
रक्त प्रोटीन के कार्य: 1. ऑन्कोटिक दबाव बनाए रखना (मुख्य रूप से एल्ब्यूमिन के कारण); 2. रक्त प्लाज्मा की चिपचिपाहट निर्धारित करें (मुख्य रूप से एल्ब्यूमिन के कारण);

पूर्ण प्रोटीन
सामान्य कुल रक्त प्रोटीन 65-85 ग्राम / लीटर है। कुल प्रोटीन रक्त में सभी प्रोटीनों का योग है। हाइपोप्रोटीनेमिया - एल्ब्यूमिन में कमी। कारण:

ग्लोब्युलिन सामान्य हैं 20-30 ग्राम / एल
I. α1 -ग्लोबुलिन α-एंटीट्रिप्सिन - ट्रिप्सिन, पेप्सिन, इलास्टेज, कुछ अन्य रक्त प्रोटीज को रोकता है। विरोधी भड़काऊ प्रदर्शन करता है

अवशिष्ट नाइट्रोजन
अवशिष्ट नाइट्रोजन रक्त में सभी गैर-प्रोटीन नाइट्रोजन युक्त पदार्थों के नाइट्रोजन का योग है। मानदंड 14-28 मिमीोल / एल है। 1. मेटाबोलाइट्स: 1.1। अमीनो एसिड (25%); 1.2. जंतु

कार्बोहाइड्रेट चयापचय
उपवास केशिका रक्त ग्लूकोज 3.3-5.5 mmol / l। 1. हाइपरग्लेसेमिया (बढ़ी हुई ग्लूकोज): 1.1। अग्नाशयी हाइपरग्लेसेमिया - स्ट्रोक की अनुपस्थिति में

लिपिड चयापचय
कोलेस्ट्रॉल सामान्य 3-5.2 mmol/l है। प्लाज्मा में यह एलडीएल, वीएलडीएल (एथेरोजेनिक अंश) और एचडीएल (एंटीथेरोजेनिक अंश) की संरचना में होता है। एथेरोस्क्लेरोसिस विकसित होने की संभावना

खनिज विनिमय
सोडियम मुख्य बाह्य कोशिकीय आयन है। रक्त में Na + का स्तर मिनरलोकोर्टिकोइड्स से प्रभावित होता है (एल्डोस्टेरोन गुर्दे में सोडियम को बरकरार रखता है)। हीम द्वारा सोडियम का स्तर बढ़ा दिया जाता है

प्लाज्मा एंजाइम
उन्हें वर्गीकृत किया गया है: 1. कार्य करने वाले एंजाइम (वास्तव में प्लाज्मा)। उदाहरण के लिए, रेनिन (एंजियोटेंसिन II के माध्यम से रक्तचाप बढ़ाता है), कोलिनेस्टरेज़ (एसिटाइलकोलाइन को तोड़ता है)। इनकी गतिविधि अधिक होती है

एक स्वस्थ व्यक्ति के मूत्र के भौतिक गुण, विकृति विज्ञान में उनके परिवर्तन
I. पेशाब की मात्रा सामान्य 1.2-1.5 लीटर है। पॉल्यूरिया - मूत्र की मात्रा में वृद्धि के कारण: 1) निस्पंदन में वृद्धि (एड्रेनालाईन की कार्रवाई के तहत, फाई बढ़ जाती है)

मूत्र की रासायनिक संरचना के संकेतक
कुल नाइट्रोजन मूत्र में सभी नाइट्रोजन युक्त पदार्थों के नाइट्रोजन का योग है। आम तौर पर - 10-16 ग्राम / दिन। पैथोलॉजी में, कुल नाइट्रोजन कर सकते हैं: ü वृद्धि - हाइपरज़ोटुरिया

तंत्रिका ऊतक में चयापचय की विशेषताएं
ऊर्जा विनिमय। मस्तिष्क के ऊतकों में, सेलुलर श्वसन बढ़ जाता है (एरोबिक प्रक्रियाएं प्रबल होती हैं)। मस्तिष्क लगातार काम करने वाले सेर की तुलना में अधिक ऑक्सीजन की खपत करता है

तंत्रिका उत्तेजना का रासायनिक संचरण
एक कोशिका से दूसरी कोशिका में उत्तेजना का स्थानांतरण न्यूरोट्रांसमीटर की मदद से होता है: - न्यूरोपैप्टाइड्स; - एके; - एसिटाइलकोलाइन; - बायोजेनिक एमाइन (एड्रेनालाईन,